Proteiner er organiske stoffer. Disse makromolekylære forbindelser er karakteriseret ved en bestemt sammensætning og nedbrydes til aminosyrer ved hydrolyse. Proteinmolekyler kommer i en lang række forskellige former, hvoraf mange består af flere polypeptidkæder. Information om et proteins struktur er kodet i DNA, og processen med proteinsyntese kaldes translation.
Kemisk sammensætning af proteiner
Average protein contains:
- 52 % kulstof;
- 7 % brint;
- 12 % nitrogen;
- 21 % oxygen;
- 3 % svovl.
Proteinmolekyler er polymerer. For at forstå deres struktur er det nødvendigt at vide, hvad deres monomerer, aminosyrer, er.
Aminosyrer
De er norm alt opdelt i to kategorier: konstant forekommende og lejlighedsvis forekommende. Førstnævnte omfatter 18 proteinmonomerer og yderligere 2 amider: asparaginsyre og glutaminsyre. Nogle gange er der kun tre syrer.
Disse syrer kan klassificeres på mange måder: ved arten af sidekæderne eller ladningen af deres radikaler kan de også divideres med antallet af CN- og COOH-grupper.
Protein primær struktur
Sekvensen af aminosyrer i en proteinkæde bestemmerdets efterfølgende niveauer af organisation, egenskaber og funktioner. Hovedtypen af binding mellem monomerer er peptid. Det dannes ved at sp alte brint fra én aminosyre og en OH-gruppe fra en anden.
Det første niveau af organisering af et proteinmolekyle er sekvensen af aminosyrer i det, simpelthen en kæde, der bestemmer strukturen af proteinmolekyler. Den består af et "skelet", der har en regulær struktur. Dette er en gentagelsessekvens -NH-CH-CO-. Separate sidekæder er repræsenteret af aminosyreradikaler (R), deres egenskaber bestemmer sammensætningen af strukturen af proteiner.
Selv hvis strukturen af proteinmolekyler er den samme, kan de kun afvige i egenskaber fra det faktum, at deres monomerer har en anden sekvens i kæden. Arrangementet af aminosyrer i et protein bestemmes af gener og dikterer visse biologiske funktioner til proteinet. Sekvensen af monomerer i molekyler, der er ansvarlige for den samme funktion, er ofte tæt på forskellige arter. Sådanne molekyler - ens eller lignende i organisation og udfører de samme funktioner i forskellige typer organismer - er homologe proteiner. Fremtidige molekylers struktur, egenskaber og funktioner er fastlagt allerede på trinet for syntese af aminosyrekæden.
Nogle almindelige funktioner
Strukturen af proteiner er blevet undersøgt i lang tid, og analysen af deres primære struktur gjorde det muligt for os at foretage nogle generaliseringer. De fleste proteiner er karakteriseret ved tilstedeværelsen af alle tyve aminosyrer, hvoraf der især er mange glycin, alanin, asparaginsyre, glutamin og lidt tryptofan, arginin, methionin,histidin. De eneste undtagelser er visse grupper af proteiner, for eksempel histoner. De er nødvendige til DNA-pakning og indeholder meget histidin.
Anden generalisering: i globulære proteiner er der ingen generelle mønstre i vekslen mellem aminosyrer. Men selv polypeptider, der er fjerne i biologisk aktivitet, har små identiske fragmenter af molekyler.
Sekundær struktur
Det andet niveau af organisering af polypeptidkæden er dens rumlige arrangement, som understøttes af hydrogenbindinger. Tildel α-helix og β-fold. En del af kæden har ikke en ordnet struktur, sådanne zoner kaldes amorfe.
Alfa-helixen af alle naturlige proteiner er højrehåndet. Sideradikaler af aminosyrer i helixen vender altid udad og er placeret på modsatte sider af dens akse. Hvis de er ikke-polære, er de grupperet på den ene side af spiralen, hvilket resulterer i buer, der skaber betingelser for konvergens af forskellige spiralsektioner.
Beta-foldninger - meget aflange spiraler - har en tendens til at være placeret side om side i proteinmolekylet og danner parallelle og ikke-parallelle β-plisserede lag.
Tertiær proteinstruktur
Det tredje niveau af organisering af et proteinmolekyle er foldningen af spiraler, folder og amorfe sektioner til en kompakt struktur. Dette skyldes vekselvirkningen mellem monomerernes sideradikaler med hinanden. Sådanne forbindelser er opdelt i flere typer:
- hydrogenbindinger dannes mellem polære radikaler;
- hydrofobisk– mellem ikke-polære R-grupper;
- elektrostatiske tiltrækningskræfter (ioniske bindinger) – mellem grupper, hvis ladninger er modsatte;
- disulfidbroer mellem cysteinradikaler.
Den sidste type binding (–S=S-) er en kovalent interaktion. Disulfidbroer styrker proteiner, deres struktur bliver mere holdbar. Men sådanne forbindelser er ikke nødvendige. For eksempel kan der være meget lidt cystein i polypeptidkæden, eller dets radikaler er placeret i nærheden og kan ikke skabe en "bro".
Det fjerde organisationsniveau
Ikke alle proteiner danner en kvaternær struktur. Strukturen af proteiner på det fjerde niveau bestemmes af antallet af polypeptidkæder (protomerer). De er forbundet med de samme bindinger som det tidligere organisationsniveau, bortset fra disulfidbroer. Et molekyle består af flere protomerer, som hver har sin egen specielle (eller identiske) tertiære struktur.
Alle organisationsniveauer bestemmer de funktioner, som de resulterende proteiner vil udføre. Strukturen af proteiner på det første organisationsniveau bestemmer meget nøjagtigt deres efterfølgende rolle i cellen og kroppen som helhed.
Proteinfunktioner
Det er svært overhovedet at forestille sig, hvor vigtig proteinernes rolle i celleaktivitet er. Ovenfor undersøgte vi deres struktur. Proteinernes funktioner afhænger direkte af det.
De udfører en bygningsfunktion (strukturel) og danner grundlaget for cytoplasmaet i enhver levende celle. Disse polymerer er hovedmaterialet i alle cellemembraner, nårer kompleksbundet med lipider. Dette inkluderer også opdelingen af cellen i rum, som hver har sine egne reaktioner. Faktum er, at hvert kompleks af cellulære processer kræver sine egne betingelser, især mediets pH spiller en vigtig rolle. Proteiner bygger tynde skillevægge, der deler cellen i såkaldte rum. Og selve fænomenet kaldes kompartmentalisering.
Den katalytiske funktion er at regulere alle reaktioner i cellen. Alle enzymer er enten simple eller komplekse proteiner af oprindelse.
Enhver form for bevægelse af organismer (musklers arbejde, bevægelse af protoplasma i en celle, flimren af cilia i protozoer osv.) udføres af proteiner. Strukturen af proteiner gør det muligt for dem at bevæge sig, danne fibre og ringe.
Transportfunktionen er, at mange stoffer transporteres gennem cellemembranen af specielle bærerproteiner.
Disse polymerers hormonelle rolle er umiddelbart klar: en række hormoner er proteiner i struktur, f.eks. insulin, oxytocin.
Reservefunktion bestemmes af, at proteiner er i stand til at danne aflejringer. For eksempel valgumin æg, mælkekasein, plantefrøproteiner - de lagrer en stor mængde næringsstoffer.
Alle sener, led, knogler i skelettet, hove er dannet af proteiner, hvilket bringer os til deres næste funktion - at støtte.
Proteinmolekyler er receptorer, der udfører selektiv genkendelse af visse stoffer. I denne rolle er glycoproteiner og lectiner særligt kendte.
Det vigtigsteimmunitetsfaktorer - antistoffer og komplementsystemet efter oprindelse er proteiner. For eksempel er processen med blodkoagulation baseret på ændringer i fibrinogenproteinet. De indre vægge af spiserøret og maven er foret med et beskyttende lag af slimhindeproteiner - liciner. Toksiner er også proteiner i oprindelse. Grundlaget for huden, der beskytter dyrenes krop, er kollagen. Alle disse proteinfunktioner er beskyttende.
Nå, den sidste funktion er regulatorisk. Der er proteiner, der styrer genomets arbejde. Det vil sige, de regulerer transskription og oversættelse.
Uanset hvor vigtig proteinernes rolle er, er strukturen af proteiner blevet optrevlet af videnskabsmænd i lang tid. Og nu opdager de nye måder at bruge denne viden på.
