Et komplekst protein indeholder udover selve proteinkomponenten en ekstra gruppe af en anden karakter (protese). Kulhydrater, lipider, metaller, phosphorsyrerester, nukleinsyrer fungerer som denne komponent. Denne artikel vil fortælle dig, hvordan simple proteiner adskiller sig fra komplekse, hvilke typer disse stoffer er opdelt i, og hvad er deres egenskaber. Den største forskel mellem de betragtede stoffer er deres sammensætning.
Komplekse proteiner: Definition
Disse er tokomponentstoffer, som omfatter et simpelt protein (peptidkæder) og et ikke-proteinstof (protesegruppe). I processen med deres hydrolyse dannes aminosyrer, en ikke-proteindel og henfaldsprodukter. Hvordan adskiller simple proteiner sig fra komplekse? Førstnævnte består kun af aminosyrer.
Klassificering og karakterisering af komplekse proteiner
Disse stoffer er opdelt i typer afhængigt af typen af yderligere gruppe. Til kompleksproteiner omfatter:
- Glykoproteiner er proteiner, hvis molekyler indeholder en kulhydratrest. Blandt dem skelnes proteoglycaner (komponenter af det intercellulære rum), som inkluderer mucopolysaccharider i deres struktur. Glykoproteiner omfatter immunglobuliner.
- Lipoproteiner inkluderer en lipidkomponent. Disse omfatter apolipoproteiner, som udfører funktionen som lipidtransport.
- Metalloproteiner indeholder metalioner (kobber, mangan, jern osv.) bundet gennem en donor-acceptor-interaktion. Denne gruppe omfatter ikke hæmproteiner, som omfatter forbindelser af prophyrinringen med jern og forbindelser, der ligner dem i struktur (især klorofyl).
- Nukleoproteiner er proteiner, der har ikke-kovalente bindinger med nukleinsyrer (DNA, RNA). Disse omfatter kromatin, en komponent af kromosomer.
- 5. Fosfoproteiner, som omfatter kasein (et kompleks ostemasseprotein), inkluderer kovalent bundne fosforsyrerester.
Kromoproteiner forenes af farven på den protetiske komponent. Denne klasse omfatter hæmproteiner, klorofyler og flavoproteiner
Funktioner af glykoproteiner og proteoglycaner
Disse proteiner er komplekse stoffer. Proteoglycaner indeholder en stor andel kulhydrater (80-85%), i konventionelle glykoproteiner er indholdet 15-20%. Uronsyrer er kun til stede i proteoglycan-molekylet; deres kulhydrater er karakteriseret ved en regelmæssig struktur med gentagne enheder. Hvad er strukturen og funktionen af komplekse glykoproteinproteiner? Deres kulhydratkæder omfatter kun 15 led og er uregelmæssige.struktur. I strukturen af glycoproteiner udføres forbindelsen af et kulhydrat med en proteinkomponent norm alt gennem aminosyrerester såsom serin eller aspargin.
Glykoproteiners funktioner:
- De er en del af bakteriecellevæggen, bindeknogle- og bruskvæv, omgiver kollagen- og elastinfibre.
- Spil en beskyttende rolle. For eksempel har antistoffer, interferoner, blodkoagulationsfaktorer (prothrombin, fibrinogen) denne struktur.
- Er receptorer, der interagerer med en effektor - et lille ikke-proteinmolekyle. Sidstnævnte, der forbinder proteinet, fører til en ændring i dets konformation, hvilket fører til en vis intracellulær respons.
- Udfør hormonfunktion. Glykoproteinerne omfatter gonadotrope, adrenokortikotrope og thyreoidea-stimulerende hormoner.
- Transporter stoffer i blodet og ioner gennem cellemembranen (transferrin, transcortin, albumin, Na+, K+ -ATPase).
Glykoproteinenzymer omfatter cholinesterase og nuklease.
Mere om proteoglykaner
Sædvanligvis inkluderer det komplekse protein proteoglycan i sin struktur store kulhydratkæder med gentagne disacchariderester, bestående af en slags uronsyre og et aminosukker. Oligo- eller polysaccharidkæder kaldes glycaner. Førstnævnte indeholder norm alt 2-10 monomere enheder.
Afhængig af strukturen af kulhydratkæder skelnes der mellem forskellige typer af dem, f.eks. sureheteropolysaccharider med et stort antal sure grupper eller glycosaminoglycaner, herunder aminogrupper. Sidstnævnte omfatter:
- Hyaluronsyre, som bruges aktivt i kosmetologi.
- Heparin, som forhindrer blodpropper.
- Keratansulfater er komponenter i brusk og hornhinde.
- Chondroitinsulfater er en del af brusk og ledvæske.
Disse polymerer er komponenter af proteoglycaner, der fylder det intercellulære rum, tilbageholder vand, smører de bevægelige dele af leddene og er deres strukturelle komponenter. Proteoglycanernes hydrofilicitet (god opløselighed i vand) giver dem mulighed for at skabe en barriere for store molekyler og mikroorganismer i det intercellulære rum. Med deres hjælp skabes en gelélignende matrix, hvori fibre af andre vigtige proteiner, såsom kollagen, er nedsænket. Dens tråde i proteoglycanmediet har en træform.
Funktioner og typer af lipoproteiner
Det komplekse protein lipoprotein har en veldefineret dobbelt hydrofil og hydrofob natur. Kernen af molekylet (hydrofob del) er dannet af ikke-polære kolesterolestere og triacylglycerider.
Udenfor i den hydrofile zone er proteindelen, fosfolipider, kolesterol. Der findes flere typer lipoproteinproteiner afhængigt af deres struktur.
Hovedklasser af lipoproteiner:
- Højdensitetskompleksprotein (HDL, α-lipoproteiner). Flytter kolesterol til leveren og perifert væv.
- Lav densitet (LDL, β-lipoproteiner). Undtagenkolesterol transporteres af triacylglycerider og fosfolipider.
- Meget lav densitet (VLDL, præ-β-lipoproteiner). Udfør en funktion, der ligner LDL.
- Chylomikroner (XM). Transporter fedtsyrer og kolesterol fra tarmene efter madindtagelse.
Sådan en vaskulær patologi som åreforkalkning opstår som følge af et forkert forhold mellem forskellige typer lipoproteiner i blodet. Ifølge sammensætningens karakteristika kan der identificeres flere tendenser i strukturen af fosfolipider (fra HDL til chylomikroner): et fald i andelen af protein (fra 80 til 10%) og fosfolipider, en stigning i procentdelen af triacylglycerider (fra 20 til 90%).
Der er mange vigtige enzymer blandt metalloproteiner
Metalloprotein kan omfatte ioner af flere metaller. Deres tilstedeværelse påvirker orienteringen af substratet i enzymets aktive (katalytiske) sted. Metalioner er lokaliseret i det aktive sted og spiller en vigtig rolle i den katalytiske reaktion. Ofte fungerer ionen som en elektronacceptor.
Eksempler på metaller indeholdt i strukturen af enzymatiske metalloproteiner:
- Kobber er inkluderet i sammensætningen af cytochromoxidase, som sammen med hæm indeholder en ion af dette metal. Enzymet er involveret i dannelsen af ATP under driften af åndedrætskæden.
- Jern indeholder enzymer såsom ferritin, som udfører funktionen af aflejring af jern i cellen; transferrin - en bærer af jern i blodet; katalase er ansvarlig for hydrogenperoxidneutraliseringsreaktionen.
- Zink er et metal, der er karakteristisk foralkoholdehydrogenase involveret i oxidationen af ethyl og lignende alkoholer; lactatdehydrogenase - et enzym i metabolismen af mælkesyre; kulsyreanhydrase, der katalyserer dannelsen af kulsyre fra CO2 og H2O; alkalisk phosphatase, som udfører den hydrolytiske sp altning af phosphorsyreestere med forskellige forbindelser; α2-makroglobulin er et anti-protease blodprotein.
- Selen er en del af thyroperoxidase, som er involveret i dannelsen af skjoldbruskkirtelhormoner; glutathionperoxidase, som udfører en antioxidantfunktion.
- Calcium er karakteristisk for strukturen af α-amylase, et enzym til hydrolytisk nedbrydning af stivelse.
fosfoproteiner
Hvad er inkluderet i de komplekse proteiner af fosfoproteiner? Denne kategori er karakteriseret ved tilstedeværelsen af en fosfatgruppe, som er forbundet med proteindelen gennem aminosyrer med hydroxyl (tyrosin, serin eller threonin). Hvilken funktion har fosforsyre i proteinstrukturen? Det ændrer strukturen af molekylet, giver det en ladning, øger opløseligheden, påvirker proteinets egenskaber. Eksempler på fosfoproteiner er mælkekasein og ægalbumin, men enzymer er for det meste i denne kategori af komplekse proteiner.
Fosfatgruppen spiller en vigtig funktionel rolle, da mange proteiner ikke er permanent bundet til den. Fosforylerings- og dephosphoryleringsprocesser finder konstant sted i cellen. Som et resultat udføres reguleringen af proteinernes arbejde. For eksempel, hvis histoner er proteiner forbundet med nukleinsyrer, passerer deind i en phosphoryleret tilstand, så øges aktiviteten af genomet (genmaterialet). Aktiviteten af sådanne enzymer som glycogensyntase og glycogenphosphorylase afhænger af phosphorylering.
Nukleoproteiner
Nukleoproteiner er proteiner knyttet til nukleinsyrer. De er en integreret del af opbevaring og regulering af genetisk materiale, arbejdet med ribosomer, der udfører funktionen af proteinsyntese. De simpleste livsformer for vira kan kaldes ribo- og deoxyribonukleoproteiner, da de er sammensat af genetisk materiale og proteiner.
Hvordan interagerer deoxyribonukleinsyre (DNA) og histoner? I kromatin skelnes der mellem 2 typer proteiner forbundet med DNA (histon og non-histon). Førstnævnte er involveret i den indledende fase af DNA-komprimering. Et nukleinsyremolekyle omslutter proteiner for at danne nukleosomer. Den resulterende tråd ligner perler, de danner en supercoiled struktur (chromatin fibril) og en supercoil (interphase chromonema). På grund af virkningen af histonproteiner og proteiner af højere niveauer, er det forsynet med en reduktion i dimensionen af DNA tusindvis af gange. Det er nok at sammenligne størrelsen af kromosomer og længden af nukleinsyren for at vurdere vigtigheden af proteiner (henholdsvis 6-9 cm og 10-6 µm).
Hvad er kromoproteiner
Kromoproteiner indeholder meget forskellige grupper, der kun har én ting til fælles - tilstedeværelsen af farve i protesekomponenten. Komplekse proteiner af denne kategori er opdelt i: hæmoproteiner (indeholder hæm i strukturen), retinale proteiner (vitamin A), flavoproteiner (vitamin B2),cobamidproteiner (vitamin B12).
Hæmoproteiner klassificeres efter deres funktioner i ikke-enzymatiske (hæmoglobin- og myoglobinproteiner) og enzymer (cytokromer, katalase, peroxidase).
Flavoproteiner indeholder som en protesekomponent derivater af vitamin B2 flavinmononukleotid (FMN) eller flavinadenindinukleotid (FAD). Disse enzymer er også involveret i redoxtransformationer. Disse omfatter oxidoreduktaser.
Hvad er cytokromer?
Som beskrevet ovenfor er hæm sammensat af porfyrin. Dens struktur omfatter 4 pyrrolringe og jernholdigt jern. En særlig gruppe af hæmenzymer - cytochromer, der adskiller sig i sammensætningen af aminosyrer og antallet af peptidkæder, er specialiseret i at udføre redoxreaktioner, som sikrer overførsel af elektroner i åndedrætskæden. Disse enzymer er involveret i mikrosomal oxidation - de indledende reaktioner af biotransformation af xenobiotika, hvilket fører til deres neutralisering og udveksling af mange eksogene og eksogene stoffer, for eksempel steroider, mættede fedtsyrer.
Protesegruppens indflydelse
Protesegruppen, som er en del af komplekse proteiner, påvirker dens egenskaber: ændrer dens ladning, opløselighed, termoplasticitet. For eksempel har phosphorsyrerester eller monosaccharider en sådan virkning. Kulhydratdelen, der er inkluderet i sammensætningen af et komplekst protein, beskytter det mod proteolyse (ødelæggelse som følge af hydrolyseprocessen), påvirker indtrængning af molekyler gennem cellenmembran, deres sekretion og sortering. Lipidfragmentet tillader dannelsen af proteinkanaler til transport af dårligt vandopløselige (hydrofobe) forbindelser.
Strukturen og funktionerne af komplekse proteiner er fuldstændig afhængige af protesegruppen. For eksempel binder jernholdigt hæm i hæmoglobin ilt og kuldioxid. På grund af de nukleoproteiner, der dannes som følge af interaktionen af histoner, protaminer med DNA eller RNA, beskyttes arvematerialet, opbevares kompakt, og RNA bindes under proteinsyntesen. Nukleoproteiner er stabile komplekser af proteiner og nukleinsyrer.
Konklusion
Således udfører komplekse proteiner en lang række funktioner i kroppen. Derfor er indtaget af makro- og mikronæringsstoffer så vigtigt for at bevare sundheden. Metaller er en del af mange enzymer. Ved at kende biokemien, egenskaberne for dit helbred og den økologiske tilstand på bopælen, kan du justere din egen kost. Tildel f.eks. områder, der er karakteriseret ved et underskud af ethvert element. Dens yderligere introduktion i kosten i form af kosttilskud giver dig mulighed for at kompensere for manglen.
