En af definitionerne på liv er som følger: "Livet er en måde at eksistere på for proteinlegemer." På vores planet indeholder alle organismer uden undtagelse sådanne organiske stoffer som proteiner. Denne artikel vil beskrive simple og komplekse proteiner, identificere forskelle i molekylær struktur og også overveje deres funktioner i cellen.
Hvad er proteiner
Fra et biokemisynspunkt er disse højmolekylære organiske polymerer, hvis monomerer er 20 slags forskellige aminosyrer. De er forbundet med kovalente kemiske bindinger, ellers kaldet peptidbindinger. Da proteinmonomerer er amfotere forbindelser, indeholder de både en aminogruppe og en carboxylfunktionel gruppe. Der opstår en CO-NH kemisk binding mellem dem.
Hvis et polypeptid består af aminosyrerester, danner det et simpelt protein. Polymermolekyler, der desuden indeholder metalioner, vitaminer, nukleotider, kulhydrater er komplekse proteiner. Næste vioverveje den rumlige struktur af polypeptider.
Organisationsniveauer for proteinmolekyler
De kommer i fire forskellige konfigurationer. Den første struktur er lineær, den er den enkleste og har form af en polypeptidkæde; under dens spiralisering dannes yderligere hydrogenbindinger. De stabiliserer helixen, som kaldes den sekundære struktur. Det tertiære organisationsniveau har simple og komplekse proteiner, de fleste plante- og dyreceller. Den sidste konfiguration, den kvaternære, opstår fra interaktionen mellem flere molekyler af den native struktur, forenet af coenzymer, dette er strukturen af komplekse proteiner, der udfører forskellige funktioner i kroppen.
Mangfoldighed af simple proteiner
Denne gruppe af polypeptider er ikke talrig. Deres molekyler består kun af aminosyrerester. Proteiner omfatter for eksempel histoner og globuliner. De første præsenteres i kernens struktur og er kombineret med DNA-molekyler. Den anden gruppe - globuliner - betragtes som hovedkomponenterne i blodplasma. Et protein såsom gammaglobulin udfører funktionerne som immunbeskyttelse og er et antistof. Disse forbindelser kan danne komplekser, der omfatter komplekse kulhydrater og proteiner. Fibrillære simple proteiner såsom kollagen og elastin er en del af bindevæv, brusk, sener og hud. Deres hovedfunktioner er konstruktion og support.
Protein tubulin er en del af mikrotubuli, som er komponenter i cilia og flageller af sådanne encellede organismer som ciliater, euglena, parasitiske flagellater. Det samme protein findes i flercellede organismer (sædflageller, æg cilia, cilieret epitel i tyndtarmen).
Albuminprotein udfører en lagringsfunktion (f.eks. æggehvide). I endospermen af frø af kornplanter - rug, ris, hvede - ophobes proteinmolekyler. De kaldes cellulære indeslutninger. Disse stoffer bruges af frøkimen i begyndelsen af dens udvikling. Derudover er det høje proteinindhold i hvedekerner en meget vigtig indikator for melkvalitet. Brød bagt af mel, der er rig på gluten, har en høj smag og er mere sundt. Gluten er indeholdt i de såkaldte durumhvedesorter. Dybhavsfisks blodplasma indeholder proteiner, der forhindrer dem i at dø af kulde. De har frostbeskyttelsesegenskaber, der forhindrer kroppens død ved lave vandtemperaturer. På den anden side indeholder cellevæggen af termofile bakterier, der lever i geotermiske kilder, proteiner, der kan bevare deres naturlige konfiguration (tertiær eller kvaternær struktur) og ikke denaturere i temperaturområdet fra +50 til + 90 °С.
Proteids
Dette er komplekse proteiner, som er kendetegnet ved stor diversitet på grund af de forskellige funktioner, de udfører. Som nævnt tidligere indeholder denne gruppe af polypeptider, ud over proteindelen, en protesegruppe. Under påvirkning af forskellige faktorer, såsom høj temperatur, s alte af tungmetaller, koncentrerede alkalier og syrer, kan komplekse proteiner ændre deresrumlig form, hvilket forenkler det. Dette fænomen kaldes denaturering. Strukturen af komplekse proteiner brydes, hydrogenbindinger brydes, og molekyler mister deres egenskaber og funktioner. Som regel er denaturering irreversibel. Men for nogle polypeptider, der udfører katalytiske, motoriske og signalfunktioner, er renaturering mulig - genoprettelse af proteinets naturlige struktur.
Hvis virkningen af den destabiliserende faktor forekommer i lang tid, ødelægges proteinmolekylet fuldstændigt. Dette fører til sp altning af peptidbindingerne i den primære struktur. Det er ikke længere muligt at genoprette proteinet og dets funktioner. Dette fænomen kaldes ødelæggelse. Et eksempel er kogning af hønseæg: flydende protein - albumin, som er i den tertiære struktur, er fuldstændig ødelagt.
Proteinbiosyntese
Husk igen, at sammensætningen af polypeptider fra levende organismer omfatter 20 aminosyrer, blandt hvilke der er essentielle. Disse er lysin, methionin, phenylalanin osv. De kommer ind i blodbanen fra tyndtarmen efter nedbrydningen af proteinprodukter i den. For at syntetisere ikke-essentielle aminosyrer (alanin, prolin, serin), bruger svampe og dyr nitrogenholdige forbindelser. Planter, der er autotrofer, danner uafhængigt alle de nødvendige sammensatte monomerer, der repræsenterer komplekse proteiner. For at gøre dette bruger de nitrater, ammoniak eller frit nitrogen i deres assimileringsreaktioner. I mikroorganismer forsyner nogle arter sig med et komplet sæt aminosyrer, mens der i andre kun syntetiseres nogle monomerer. Niveauerproteinbiosyntese sker i cellerne i alle levende organismer. Transskription sker i kernen, og translation sker i cellens cytoplasma.
Det første trin - syntesen af mRNA-precursoren sker med deltagelse af enzymet RNA-polymerase. Den bryder hydrogenbindinger mellem DNA-strenge, og på en af dem samler den ifølge komplementaritetsprincippet et præ-mRNA-molekyle. Det gennemgår udskæring, det vil sige, det modnes, og forlader derefter kernen ind i cytoplasmaet og danner en matrix-ribonukleinsyre.
For implementeringen af anden fase er det nødvendigt at have specielle organeller - ribosomer, såvel som molekyler af informations- og transportribonukleinsyrer. En anden vigtig betingelse er tilstedeværelsen af ATP-molekyler, da plastiske udvekslingsreaktioner, som omfatter proteinbiosyntese, forekommer med energiabsorption.
Enzymer, deres struktur og funktioner
Dette er en stor gruppe af proteiner (ca. 2000), der fungerer som stoffer, der påvirker hastigheden af biokemiske reaktioner i celler. De kan være simple (trepsin, pepsin) eller komplekse. Komplekse proteiner består af et coenzym og et apoenzym. Selve proteinets specificitet med hensyn til de forbindelser, det virker på, bestemmer coenzymet, og proteinernes aktivitet observeres kun, når proteinkomponenten er forbundet med apoenzymet. Den katalytiske aktivitet af et enzym afhænger ikke af hele molekylet, men kun af det aktive sted. Dens struktur svarer til den kemiske struktur af det katalyserede stof ifølge princippet"nøglelås", så virkningen af enzymer er strengt specifik. Funktionerne af komplekse proteiner er både deltagelse i metaboliske processer og deres anvendelse som acceptorer.
Klasser af komplekse proteiner
De blev udviklet af biokemikere baseret på 3 kriterier: fysiske og kemiske egenskaber, funktionelle egenskaber og specifikke strukturelle egenskaber ved proteiner. Den første gruppe omfatter polypeptider, der adskiller sig i elektrokemiske egenskaber. De er opdelt i basiske, neutrale og sure. I forhold til vand kan proteiner være hydrofile, amfifile og hydrofobe. Den anden gruppe omfatter enzymer, som blev overvejet af os tidligere. Den tredje gruppe omfatter polypeptider, der adskiller sig i den kemiske sammensætning af protesegrupper (disse er kromoproteiner, nukleoproteiner, metalloproteiner).
Lad os overveje komplekse proteiners egenskaber mere detaljeret. For eksempel indeholder et surt protein, der er en del af ribosomer, 120 aminosyrer og er universelt. Det findes i proteinsyntetiserende organeller af både prokaryote og eukaryote celler. En anden repræsentant for denne gruppe, S-100-proteinet, består af to kæder forbundet med en calciumion. Det er en del af neuronerne og neuroglia - nervesystemets støttevæv. En fælles egenskab for alle sure proteiner er et højt indhold af dibasiske carboxylsyrer: glutaminsyre og asparaginsyre. Alkaliske proteiner omfatter histoner - proteiner, der er en del af nukleinsyrerne i DNA og RNA. Et træk ved deres kemiske sammensætning er en stor mængde lysin og arginin. Histoner danner sammen med kernens kromatin kromosomer - de vigtigste strukturer for cellearvelighed. Disse proteiner er involveret i processerne for transkription og translation. Amfifile proteiner er bredt til stede i cellemembraner og danner et lipoprotein-dobbeltlag. Efter at have studeret grupperne af komplekse proteiner betragtet ovenfor, var vi overbevist om, at deres fysisk-kemiske egenskaber er bestemt af strukturen af proteinkomponenten og protesegrupper.
Nogle komplekse cellemembranproteiner er i stand til at genkende og reagere på forskellige kemiske forbindelser, såsom antigener. Dette er en signalfunktion af proteiner, det er meget vigtigt for processerne med selektiv absorption af stoffer, der kommer fra det ydre miljø og for dets beskyttelse.
Glykoproteiner og proteoglykaner
De er komplekse proteiner, der adskiller sig fra hinanden i den biokemiske sammensætning af protesegrupperne. Hvis de kemiske bindinger mellem proteinkomponenten og kulhydratdelen er kovalent-glykosidiske, kaldes sådanne stoffer glykoproteiner. Deres apoenzym er repræsenteret af molekyler af mono- og oligosaccharider, eksempler på sådanne proteiner er prothrombin, fibrinogen (proteiner involveret i blodkoagulation). Kortiko- og gonadotrope hormoner, interferoner, membranenzymer er også glykoproteiner. I proteoglycan-molekyler er proteindelen kun 5%, resten falder på protesegruppen (heteropolysaccharid). Begge dele er forbundet med en glykosidbinding af OH-threonin- og arginingrupperne og NH2-glutamin- og lysingrupperne. Proteoglycan-molekyler spiller en meget vigtig rolle i cellens vand-s altmetabolisme. Underpræsenterer en tabel over komplekse proteiner, som vi har studeret.
| Glykoproteiner | Proteoglykaner |
| Strukturelle komponenter i protesegrupper | |
| 1. Monosakkarider (glukose, galactose, mannose) | 1. Hyaluronsyre |
| 2. Oligosaccharider (m altose, lactose, saccharose) | 2. Kondroitinsyre. |
| 3. Acetylerede aminoderivater af monosaccharider | 3. Heparin |
| 4. Deoxysaccharider | |
| 5. Neuramiske og sialinsyrer | |
Metalloproteiner
Disse stoffer indeholder ioner af et eller flere metaller i deres molekyler. Overvej eksempler på komplekse proteiner, der tilhører ovenstående gruppe. Disse er primært enzymer såsom cytochromoxidase. Det er placeret på mitokondriernes cristae og aktiverer ATP-syntese. Ferrin og transferrin er proteiner, der indeholder jernioner. Den første aflejrer dem i celler, og den anden er et transportprotein i blodet. Et andet metalloprotein er alfa-amelase, det indeholder calciumioner, er en del af spyt og bugspytkirtelsaft, der deltager i nedbrydningen af stivelse. Hæmoglobin er både et metalloprotein og et kromoprotein. Det udfører funktionerne som et transportprotein, der bærer ilt. Som et resultat dannes forbindelsen oxyhæmoglobin. Når kulilte, ellers kaldet kulilte, inhaleres, danner dets molekyler en meget stabil forbindelse med erythrocythæmoglobin. Det spredes hurtigt gennem organer og væv og forårsager forgiftning.celler. Som et resultat, med langvarig indånding af kulilte, opstår døden fra kvælning. Hæmoglobin overfører også delvist kuldioxid dannet i katabolismeprocesserne. Med blodgennemstrømningen kommer kuldioxid ind i lungerne og nyrerne, og fra dem - ind i det ydre miljø. Hos nogle krebsdyr og bløddyr er hæmocyanin det iltbærende protein. I stedet for jern indeholder det kobberioner, så dyrenes blod er ikke rødt, men blåt.
Klorofylfunktioner
Som vi nævnte tidligere, kan komplekse proteiner danne komplekser med pigmenter - farvede organiske stoffer. Deres farve afhænger af kromoformgrupper, der selektivt absorberer visse spektre af sollys. I planteceller er der grønne plastider - kloroplaster indeholdende pigmentet klorofyl. Den består af magnesiumatomer og den polyvalente alkohol phytol. De er forbundet med proteinmolekyler, og kloroplasterne selv indeholder thylakoider (plader) eller membraner forbundet i bunker - grana. De indeholder fotosyntetiske pigmenter - klorofyler - og yderligere carotenoider. Her er alle de enzymer, der bruges i fotosyntetiske reaktioner. Således udfører kromoproteiner, som omfatter klorofyl, de vigtigste funktioner i stofskiftet, nemlig i reaktionerne assimilering og dissimilering.
Virale proteiner
De opbevares af repræsentanter for ikke-cellulære livsformer, der er en del af Vira-riget. Vira har ikke deres eget proteinsynteseapparat. Nukleinsyrer, DNA eller RNA, kan forårsage synteseegne partikler af cellen selv inficeret med virussen. Simple vira består kun af proteinmolekyler, der er kompakt samlet i spiralformede eller polyedriske strukturer, såsom tobaksmosaikvirus. Komplekse vira har en ekstra membran, der udgør en del af værtscellens plasmamembran. Det kan omfatte glykoproteiner (hepatitis B-virus, koppevirus). Glykoproteinernes hovedfunktion er genkendelsen af specifikke receptorer på værtscellemembranen. Yderligere virale hylstre inkluderer også enzymproteiner, der sikrer DNA-replikation eller RNA-transkription. Baseret på det foregående kan følgende konklusion drages: kappeproteinerne i virale partikler har en specifik struktur, der afhænger af værtscellens membranproteiner.
I denne artikel har vi karakteriseret komplekse proteiner, studeret deres struktur og funktioner i cellerne i forskellige levende organismer.
