Vores artikel vil være viet til undersøgelse af egenskaberne af stoffer, der er grundlaget for fænomenet liv på Jorden. Proteinmolekyler er til stede i ikke-cellulære former - vira, er en del af cytoplasmaet og organellerne i prokaryote og nukleare celler. Sammen med nukleinsyrer danner de arvestoffet - kromatin og danner kernens hovedkomponenter - kromosomer. Signalering, opbygning, katalytisk, beskyttende, energi - dette er en liste over biologiske funktioner, som proteiner udfører. De fysisk-kemiske egenskaber ved proteiner er deres evne til at opløse, udfælde og uds alte. Derudover er de i stand til at denaturere og er i kraft af deres kemiske natur amfotere forbindelser. Lad os undersøge disse egenskaber ved proteiner yderligere.
Typer af proteinmonomerer
20 slags α-aminosyrer er de strukturelle enheder af protein. Ud over kulbrintegruppen indeholder de NH2- aminogruppe og COOH-carboxylgruppe. Funktionelle grupper bestemmer de sure og basiske egenskaber af proteinmonomerer. Derfor kaldes forbindelser af denne klasse i organisk kemi amfotere stoffer. Hydrogenioner af carboxylgruppen inde i molekylet kan sp altes og bindes til aminogrupper. Resultatet er et indre s alt. Hvis flere carboxylgrupper er til stede i molekylet, vil forbindelsen være sur, såsom glutaminsyre eller asparaginsyre. Hvis aminogrupper dominerer, er aminosyrer basiske (histidin, lysin, arginin). Med et lige antal funktionelle grupper har peptidopløsningen en neutral reaktion. Det er blevet fastslået, at tilstedeværelsen af alle tre typer aminosyrer påvirker hvilke egenskaber proteiner vil have. Proteiners fysisk-kemiske egenskaber: opløselighed, pH, makromolekyleladning, bestemmes af forholdet mellem sure og basiske aminosyrer.
Hvilke faktorer påvirker opløseligheden af peptider
Lad os finde ud af alle de nødvendige kriterier, som processerne til hydratisering eller solvatisering af proteinmakromolekyler afhænger af. Disse er: rumlig konfiguration og molekylvægt, bestemt af antallet af aminosyrerester. Det tager også højde for forholdet mellem polære og ikke-polære dele - radikaler placeret på overfladen af proteinet i den tertiære struktur og den samlede ladning af polypeptidmakromolekylet. Alle de ovennævnte egenskaber påvirker direkte opløseligheden af proteinet. Lad os se nærmere på dem.
kugler og deres evne til at hydrere
Hvis den ydre struktur af peptidet har en sfærisk form, så er det sædvanligt at tale om dets kugleformede struktur. Det stabiliseres af hydrogen og hydrofobe bindinger såvel som af kræfterne ved elektrostatisk tiltrækning af modsat ladede dele af makromolekylet. For eksempel består hæmoglobin, som transporterer iltmolekyler gennem blodet, i sin kvaternære form af fire fragmenter af myoglobin, forenet af hæm. Blodproteiner såsom albuminer, α- og ϒ-globuliner interagerer let med blodplasmastoffer. Insulin er et andet kugleformet peptid, der regulerer blodsukkerniveauet hos pattedyr og mennesker. De hydrofobe dele af sådanne peptidkomplekser er placeret i midten af den kompakte struktur, mens de hydrofile dele er placeret på dens overflade. Dette giver dem bevarelsen af native egenskaber i kroppens flydende medium og kombinerer dem i en gruppe vandopløselige proteiner. Undtagelsen er kugleformede proteiner, der danner mosaikstrukturen af membranerne i menneske- og dyreceller. De er forbundet med glykolipider og er uopløselige i den intercellulære væske, hvilket sikrer deres barriererolle i cellen.
Fibrillære peptider
Collagen og elastin, som er en del af dermis og bestemmer dens fasthed og elasticitet, har en filamentøs struktur. De er i stand til at strække sig og ændre deres rumlige konfiguration. Fibroin er et naturligt silkeprotein produceret af silkeormslarver. Den indeholder korte strukturelle fibre, bestående af aminosyrer med en lille masse og molekylær længde. Disse er først og fremmest serin, alanin og glycin. Hanspolypeptidkæder er orienteret i rummet i lodrette og vandrette retninger. Stoffet tilhører de strukturelle polypeptider og har en lagdelt form. I modsætning til globulære polypeptider er opløseligheden af et protein bestående af fibriller meget lav, da de hydrofobe radikaler af dets aminosyrer ligger på overfladen af makromolekylet og frastøder polære opløsningsmiddelpartikler.
Keratiner og træk ved deres struktur
I betragtning af gruppen af strukturelle proteiner i fibrillær form, såsom fibroin og kollagen, er det nødvendigt at dvæle ved endnu en gruppe af peptider, der er vidt udbredt i naturen - keratiner. De tjener som grundlag for sådanne dele af menneske- og dyrekroppen som hår, negle, fjer, uld, hove og kløer. Hvad er keratin med hensyn til dets biokemiske struktur? Det er blevet fastslået, at der er to typer peptider. Den første har form af en spiral sekundær struktur (α-keratin) og er grundlaget for håret. Den anden er repræsenteret af mere stive lagdelte fibriller - dette er β-keratin. Det kan findes i de hårde dele af dyrs krop: hove, fuglenæb, skæl fra krybdyr, kløer fra rovpattedyr og fugle. Hvad er keratin, baseret på det faktum, at dets aminosyrer, såsom valin, phenylalanin, isoleucin, indeholder et stort antal hydrofobe radikaler? Det er et protein, der er uopløseligt i vand og andre polære opløsningsmidler, og som udfører beskyttende og strukturelle funktioner.
Effekt af mediets pH på ladningen af proteinpolymeren
Tidligere nævnte vi, at de funktionelle grupper af proteinmonomerer - aminosyrer, bestemme deres egenskaber. Vi tilføjer nu, at ladningen af polymeren også afhænger af dem. Ioniske radikaler - carboxylgrupper af glutaminsyre og asparaginsyre og aminogrupper af arginin og histidin - påvirker polymerens samlede ladning. De opfører sig også anderledes i sure, neutrale eller alkaliske opløsninger. Proteinets opløselighed afhænger også af disse faktorer. Så ved pH <7 indeholder opløsningen en overskydende koncentration af hydrogenprotoner, som hæmmer nedbrydningen af carboxyl, så den samlede positive ladning på proteinmolekylet stiger.
Akkumuleringen af kationer i proteinet øges også i tilfælde af et neutr alt opløsningsmedium og med et overskud af arginin, histidin og lysinmonomerer. I et alkalisk miljø øges den negative ladning af polypeptidmolekylet, da overskuddet af hydrogenioner bruges på dannelsen af vandmolekyler ved at binde hydroxylgrupper.
Faktorer, der bestemmer opløseligheden af proteiner
Lad os forestille os en situation, hvor antallet af positive og negative ladninger på en proteinhelix er det samme. Mediets pH kaldes i dette tilfælde det isoelektriske punkt. Den samlede ladning af selve peptidmakromolekylet bliver nul, og dets opløselighed i vand eller andet polært opløsningsmiddel vil være minimal. Bestemmelserne i teorien om elektrolytisk dissociation siger, at opløseligheden af et stof i et polært opløsningsmiddel bestående af dipoler vil være jo højere, jo mere polariserede partiklerne i den opløste forbindelse er. De forklarer også de faktorer, der bestemmer opløselighedenproteiner: deres isoelektriske punkt og afhængigheden af hydrering eller solvatisering af peptidet af den samlede ladning af dets makromolekyle. De fleste polymerer af denne klasse indeholder et overskud af -COO- grupper og har let sure egenskaber. En undtagelse vil være de tidligere nævnte membranproteiner og peptider, der er en del af arvelighedens kernestof - kromatin. Sidstnævnte kaldes histoner og har udt alte grundlæggende egenskaber på grund af tilstedeværelsen af et stort antal aminogrupper i polymerkæden.
Proteins opførsel i et elektrisk felt
Af praktiske årsager bliver det ofte nødvendigt at adskille for eksempel blodproteiner i fraktioner eller individuelle makromolekyler. For at gøre dette kan du bruge ladede polymermolekylers evne til at bevæge sig med en bestemt hastighed til elektroderne i et elektrisk felt. En opløsning indeholdende peptider af forskellig masse og ladning placeres på en bærer: papir eller en speciel gel. Ved at sende elektriske impulser, for eksempel gennem en portion blodplasma, opnås op til 18 fraktioner af individuelle proteiner. Blandt dem: alle typer globuliner, såvel som proteinalbumin, som ikke kun er den vigtigste komponent (det tegner sig for op til 60% af massen af blodplasmapeptider), men spiller også en central rolle i osmoseprocesserne og blodcirkulation.
Hvordan s altkoncentration påvirker proteinopløselighed
Peptiders evne til ikke kun at danne geler, skum og emulsioner, men også opløsninger er en vigtig egenskab, der afspejler deres fysisk-kemiske egenskaber. For eksempel tidligere undersøgtalbuminer fundet i endospermen af kornfrø, mælk og blodserum danner hurtigt vandige opløsninger med en koncentration af neutrale s alte, såsom natriumchlorid, i området fra 3 til 10 procent. Ved at bruge eksemplet med de samme albuminer kan man finde ud af proteinopløselighedens afhængighed af s altkoncentrationen. De opløses godt i en umættet opløsning af ammoniumsulfat, og i en overmættet opløsning udfældes de reversibelt, og med et yderligere fald i s altkoncentrationen ved at tilsætte en portion vand genopretter de deres hydreringsskal.
S altning ud
De ovenfor beskrevne kemiske reaktioner af peptider med opløsninger af s alte dannet af stærke syrer og baser kaldes uds altning. Det er baseret på mekanismen for interaktion mellem ladede funktionelle grupper af proteinet med s altioner - metalkationer og anioner af syrerester. Det ender med et tab af ladning på peptidmolekylet, et fald i dets vandskal og adhæsion af proteinpartikler. Som et resultat udfælder de, hvilket vi vil diskutere senere.
Nedbør og denaturering
Acetone og ethylalkohol ødelægger vandskallet, der omgiver proteinet i den tertiære struktur. Dette er dog ikke ledsaget af neutraliseringen af den samlede ladning på den. Denne proces kaldes udfældning, proteinets opløselighed reduceres kraftigt, men ender ikke med denaturering.
Peptidmolekyler i deres native tilstand er meget følsomme over for mange miljøparametre, f.eks.temperatur og koncentration af kemiske forbindelser: s alte, syrer eller baser. Styrkelse af virkningen af begge disse faktorer ved det isoelektriske punkt fører til fuldstændig ødelæggelse af de stabiliserende intramolekylære (disulfidbroer, peptidbindinger), kovalente og hydrogenbindinger i polypeptidet. Særligt hurtigt under sådanne forhold denaturerer globulære peptider, mens de fuldstændigt mister deres fysisk-kemiske og biologiske egenskaber.
