Proteiner (polypeptider, proteiner) er makromolekylære stoffer, som omfatter alfa-aminosyrer forbundet med en peptidbinding. Sammensætningen af proteiner i levende organismer bestemmes af den genetiske kode. Som regel bruger syntesen et sæt af 20 standardaminosyrer.
Proteinklassificering
Separation af proteiner udføres efter forskellige kriterier:
- Formen af et molekyle.
- Composition.
- Funktioner.
I henhold til det sidste kriterium er proteiner klassificeret:
- Om strukturel.
- Nærende og sparsomt.
- Transport.
- Entreprenører.
Strukturelle proteiner
Disse omfatter elastin, kollagen, keratin, fibroin. Strukturelle polypeptider er involveret i dannelsen af cellemembraner. De kan oprette kanaler eller udføre andre funktioner i dem.
Nærende, opbevaringsproteiner
Næringspolypeptidet er kasein. På grund af det er den voksende organisme forsynet med calcium, fosfor ogaminosyrer.
Reserveproteiner er frø af dyrkede planter, æggehvide. De indtages under udviklingsstadiet af embryonerne. I den menneskelige krop, som i dyr, lagres proteiner ikke i reserve. De skal indtages regelmæssigt sammen med mad, ellers er udviklingen af dystrofi sandsynlig.
Transport polypeptider
Hemoglobin er et klassisk eksempel på sådanne proteiner. Andre polypeptider involveret i bevægelsen af hormoner, lipider og andre stoffer findes også i blodet.
Cellemembraner indeholder proteiner, der har evnen til at transportere ioner, aminosyrer, glucose og andre forbindelser gennem cellemembranen.
Kontraktile proteiner
Funktionerne af disse polypeptider er relateret til muskelfibrenes arbejde. Derudover giver de bevægelsen af cilia og flageller i protozoer. Kontraktile proteiner udfører funktionen med at transportere organeller i cellen. På grund af deres tilstedeværelse sikres en ændring i cellulære former.
Eksempler på kontraktile proteiner er myosin og actin. Det er værd at sige, at disse polypeptider ikke kun findes i cellerne i muskelfibre. Kontraktile proteiner udfører deres opgaver i næsten alt animalsk væv.
Funktioner
Et individuelt polypeptid, tropomyosin, findes i celler. Det kontraktile muskelprotein myosin er dets polymer. Det danner et kompleks med aktin.
Kontraktile muskelproteiner opløses ikke i vand.
Hastighed for polypeptidsyntese
Det reguleres af skjoldbruskkirtlen ogsteroidhormoner. Trænger de ind i cellen, binder de til specifikke receptorer. Det dannede kompleks trænger ind i cellekernen og binder sig til kromatin. Dette øger hastigheden af polypeptidsyntese på genniveau.
Aktive gener giver øget syntese af visse RNA. Det forlader kernen, går til ribosomerne og aktiverer syntesen af nye strukturelle eller kontraktile proteiner, enzymer eller hormoner. Dette er genernes anabolske effekt.
I mellemtiden er proteinsyntese i celler en ret langsom proces. Det kræver høje energiomkostninger og plastmateriale. Derfor er hormoner ikke i stand til hurtigt at kontrollere stofskiftet. Deres nøgleopgave er at regulere væksten, differentieringen og udviklingen af celler i kroppen.
Muskelsammentrækning
Det er et glimrende eksempel på proteiners kontraktile funktion. I løbet af forskningen blev det fundet, at grundlaget for muskelsammentrækning er en ændring i polypeptidets fysiske egenskaber.
Den kontraktile funktion udføres af actomyosin-proteinet, som interagerer med adenosintriphosphorsyre. Denne forbindelse er ledsaget af sammentrækning af myofibriller. En sådan interaktion kan observeres uden for kroppen.
Hvis f.eks. gennemblødt i vand (udblødte) muskelfibre, blottet for excitabilitet, udsættes for en opløsning af adenosintrifosfat, vil deres skarpe sammentrækning begynde, svarende til sammentrækningen af levende muskler. Denne erfaring er af stor praktisk betydning. Det beviser hanmuskelsammentrækning kræver en kemisk reaktion af kontraktile proteiner med et energirigt stof.
E-vitamins virkning
På den ene side er det den vigtigste intracellulære antioxidant. E-vitamin beskytter fedtstoffer og andre let oxiderede forbindelser mod oxidation. Samtidig fungerer den som en elektronbærer og deltager i redoxreaktioner, som er forbundet med lagring af frigivet energi.
E-vitaminmangel forårsager atrofi af muskelvæv: indholdet af det kontraktile protein myosin reduceres kraftigt, og det erstattes af kollagen, et inert polypeptid.
Specificitet af myosin
Det betragtes som et af de vigtigste kontraktile proteiner. Det tegner sig for omkring 55 % af det samlede indhold af polypeptider i muskelvæv.
Filamenter (tykke filamenter) af myofibriller er lavet af myosin. Molekylet indeholder en lang fibrillær del, som har en dobbeltspiralstruktur, og hoveder (globulære strukturer). Myosin indeholder 6 underenheder: 2 tunge og 4 lette kæder placeret i den kugleformede del.
Fibrillarregionens hovedopgave er evnen til at danne bundter af myosinfilamenter eller tykke protofibriller.
På hovederne er det aktive sted for ATPase og det aktin-bindende center. Dette sikrer ATP-hydrolyse og binding til actinfilamenter.
varianter
Undertyper af actin og myosin er:
- Dynein af flageller og flimmerhårprotozoer.
- Spektrin i erytrocytmembraner.
- Neurostenin af perisynaptiske membraner.
Bakterielle polypeptider, der er ansvarlige for bevægelsen af forskellige stoffer i en koncentrationsgradient, kan også tilskrives varianterne af actin og myosin. Denne proces kaldes også kemotakse.
Adenosintrifosforsyres rolle
Hvis du putter actomyosin-filamenter i en sur opløsning, tilsæt kalium- og magnesiumioner, du kan se, at de er forkortet. I dette tilfælde observeres nedbrydningen af ATP. Dette fænomen indikerer, at nedbrydningen af adenosintriphosphorsyre har et vist forhold til en ændring i det kontraktile proteins fysisk-kemiske egenskaber og følgelig med musklernes arbejde. Dette fænomen blev først identificeret af Szent-Gyorgyi og Engelhardt.
Syntesen og nedbrydningen af ATP er afgørende i processen med at omdanne kemisk energi til mekanisk energi. Under nedbrydningen af glykogen, ledsaget af produktionen af mælkesyre, som ved dephosphorylering af adenosin triphosphorsyre og kreatin phosphorsyrer, er deltagelse af oxygen ikke påkrævet. Dette forklarer en isoleret muskels evne til at fungere under anaerobe forhold.
Mælkesyre og produkter dannet under nedbrydningen af adenosin-trifosforsyre og kreatin-fosforsyrer ophobes i muskelfibre, der er trætte, når de arbejder i et anaerobt miljø. Som et resultat er reserverne af stoffer opbrugt, under sp altningen af hvilken den nødvendige energi frigives. Hvis en træt muskel placeres i et miljø, der indeholder ilt, vil denforbruge det. Noget af mælkesyren vil begynde at oxidere. Som et resultat dannes vand og kuldioxid. Den frigivne energi vil blive brugt til resyntese af kreatin-phosphorsyre, adenosintriphosphorsyre og glykogen fra henfaldsprodukter. På grund af dette vil musklen igen opnå evnen til at arbejde.
skeletmuskulatur
Individuelle egenskaber ved polypeptider kan kun forklares med eksemplet på deres funktioner, dvs. deres bidrag til komplekse aktiviteter. Blandt de få strukturer, for hvilke der er etableret en sammenhæng mellem protein- og organfunktion, fortjener skeletmuskulatur særlig opmærksomhed.
Hendes celle aktiveres af nerveimpulser (membranstyrede signaler). Molekylært er kontraktion baseret på cykling af krydsbroer gennem periodiske interaktioner mellem actin, myosin og Mg-ATP. Calciumbindende proteiner og Ca-ioner fungerer som mediatorer mellem effektorer og nervesignaler.
Mediation begrænser reaktionshastigheden på "tænd/sluk"-impulser og forhindrer spontane sammentrækninger. Samtidig styres nogle svingninger (fluktuationer) af svinghjulets muskelfibre hos vingede insekter ikke af ioner eller lignende lavmolekylære forbindelser, men direkte af kontraktile proteiner. På grund af dette er meget hurtige sammentrækninger mulige, som efter aktivering fortsætter af sig selv.
Polypeptiders flydende krystalegenskaber
Ved afkortning af muskelfibreperioden af gitteret dannet af protofibriller ændres. Når et gitter af tynde filamenter kommer ind i en struktur af tykke elementer, erstattes den tetragonale symmetri med den sekskantede. Dette fænomen kan betragtes som en polymorf overgang i et flydende krystalsystem.
Funktioner ved mekanokemiske processer
De koger ned til omdannelsen af kemisk energi til mekanisk energi. ATP-ase-aktivitet af mitokondrielle cellemembraner ligner virkningen af iosinsystemet i skeletmuskler. Fælles træk er også bemærket i deres mekanokemiske egenskaber: de reduceres under påvirkning af ATP.
Som følgelig skal et kontraktilt protein være til stede i mitokondriemembranerne. Og han er der virkelig. Det er blevet fastslået, at kontraktile polypeptider er involveret i mitokondriel mekanokemi. Det viste sig dog også, at phosphatidylinositol (membranlipid) også spiller en væsentlig rolle i processerne.
Ekstra
Myosinproteinmolekylet bidrager ikke kun til sammentrækningen af forskellige muskler, men kan også deltage i andre intracellulære processer. Det drejer sig især om organellers bevægelse, binding af actinfilamenter til membraner, cytoskelettets dannelse og funktion osv. Næsten altid interagerer molekylet på den ene eller anden måde med actin, som er den anden nøglekontraktil. protein.
Det er blevet bevist, at actomyosin-molekyler kan ændre længde under påvirkning af kemisk energi, der frigives, når en phosphorsyrerest sp altes fra ATP. Med andre ord denne procesforårsager muskelsammentrækning.
ATP-systemet fungerer således som en slags akkumulator af kemisk energi. Efter behov bliver den direkte til en mekanisk gennem actomyosin. Samtidig er der ikke noget mellemtrin, der er karakteristisk for processerne for interaktion mellem andre elementer - overgangen til termisk energi.
