Transaminering af aminosyrer er processen med intermolekylær overførsel fra startstoffet i aminogruppen til ketosyren uden dannelse af ammoniak. Lad os overveje mere detaljeret træk ved denne reaktion, såvel som dens biologiske betydning.
Opdagelseshistorik
Aminosyretransamineringsreaktionen blev opdaget af de sovjetiske kemikere Kritzman og Brainstein i 1927. Forskere har arbejdet på processen med deaminering af glutaminsyre i muskelvæv og fundet ud af, at når pyrodruesyre og glutaminsyre tilsættes til homogenatet af muskelvæv, dannes alanin og α-ketoglutarsyre. Det unikke ved opdagelsen var, at processen ikke blev ledsaget af dannelsen af ammoniak. Under forsøgene lykkedes det dem at finde ud af, at transaminering af aminosyrer er en reversibel proces.
Når reaktionerne fortsatte, blev der brugt specifikke enzymer som katalysatorer, som blev kaldt aminoferaser (transmaminaser).
Procesfunktioner
Aminosyrer involveret i transaminering kan være monocarboxylforbindelser. I laboratorieundersøgelser viste det sig, at transamineringasparagin og glutamin med ketosyrer forekommer i dyrevæv.
Aktiv deltagelse i overførslen af aminogruppen tager pyridoxalphosphat, som er et coenzym af transaminaser. I interaktionsprocessen dannes pyridoxaminphosphat fra det. Enzymer fungerer som en katalysator for denne proces: oxidase, pyridoxaminase.
Reaktionsmekanisme
Transaminering af aminosyrer blev forklaret af de sovjetiske videnskabsmænd Shemyakin og Braunstein. Alle transaminaser har coenzymet pyridoxal phosphat. De transmissionsreaktioner, den accelererer, er ens i mekanisme. Processen forløber i to trin. For det første tager pyridoxalphosphat en funktionel gruppe fra aminosyren, hvilket resulterer i dannelsen af ketosyre og pyridoxaminphosphat. På andet trin reagerer det med α-ketosyre, pyridoxalphosphat, den tilsvarende ketosyre, dannes som slutprodukter. I sådanne interaktioner er pyridoxalphosphat bæreren af aminogruppen.
Transaminering af aminosyrer ved denne mekanisme blev bekræftet ved spektralanalysemetoder. I øjeblikket er der nye beviser for tilstedeværelsen af en sådan mekanisme i levende væsener.
Værdi i bytteprocesser
Hvilken rolle spiller aminosyretransaminering? Værdien af denne proces er ret stor. Disse reaktioner er almindelige i planter og mikroorganismer, i dyrevæv på grund af deres høje modstandsdygtighed over for kemiske, fysiske,biologiske faktorer, absolut stereokemisk specificitet i forhold til D- og L-aminosyrer.
Den biologiske betydning af transaminering af aminosyrer er blevet analyseret af mange videnskabsmænd. Det er blevet genstand for en detaljeret undersøgelse af metaboliske aminosyreprocesser. I løbet af forskningen blev der fremsat en hypotese om muligheden for processen med transaminering af aminosyrer ved hjælp af transdeaminering. Euler opdagede, at i dyrevæv kun L-glutaminsyre deamineres fra aminosyrer med høj hastighed, idet processen katalyseres af glutamatdehydrogenase.
Processerne med deaminering og transaminering af glutaminsyre er reversible reaktioner.
Klinisk betydning
Hvordan bruges aminosyretransaminering? Den biologiske betydning af denne proces ligger i muligheden for at udføre kliniske forsøg. For eksempel har blodserumet fra en rask person fra 15 til 20 enheder transaminaser. I tilfælde af organiske vævslæsioner observeres celleødelæggelse, hvilket fører til frigivelse af transaminaser til blodet fra læsionen.
I tilfælde af myokardieinfarkt, bogstaveligt t alt efter 3 timer, stiger niveauet af aspartataminotransferase til 500 enheder.
Hvordan bruges aminosyretransaminering? Biokemi involverer en transaminase-test, i henhold til resultaterne af hvilken patienten diagnosticeres, og effektive metoder til behandling af den identificerede sygdom vælges.
Specialsæt bruges til diagnostiske formål i sygdomsklinikkenkemikalier til hurtig påvisning af laktatdehydrogenase, kreatinkinase, transaminaseaktivitet.
Hypertransaminasemi er observeret ved sygdomme i nyrer, lever, bugspytkirtel samt i tilfælde af akut kulstoftetrachloridforgiftning.
Transaminering og deaminering af aminosyrer bruges i moderne diagnostik til at påvise akutte leverinfektioner. Dette skyldes en kraftig stigning i alaninaminotransferase i nogle leverproblemer.
Transamineringsdeltagere
Glutaminsyre har en særlig rolle i denne proces. En bred fordeling i plante- og dyrevæv, stereokemisk specificitet for aminosyrer og katalytisk aktivitet har gjort transaminaser til et genstand for undersøgelse i forskningslaboratorier. Alle naturlige aminosyrer (undtagen methionin) interagerer med α-ketoglutarsyre under transaminering, hvilket resulterer i dannelsen af keto- og glutaminsyre. Det gennemgår deaminering under påvirkning af glutamatdehydrogenase.
Oxidative deamineringsmuligheder
Der er direkte og indirekte typer af denne proces. Direkte deaminering involverer brugen af et enkelt enzym som katalysator; reaktionsproduktet er ketosyre og ammoniak. Denne proces kan forløbe på en aerob måde under forudsætning af tilstedeværelsen af ilt eller på en anaerob måde (uden iltmolekyler).
Funktioner ved oxidativ deaminering
D-oxidaser af aminosyrer fungerer som katalysatorer for den aerobe proces, og oxidaser af L-aminosyrer vil fungere som coenzymer. Disse stoffer er til stede i den menneskelige krop, men de udviser minimal aktivitet.
Anaerob variant af oxidativ deaminering er mulig for glutaminsyre, glutamatdehydrogenase fungerer som en katalysator. Dette enzym er til stede i mitokondrierne i alle levende organismer.
I indirekte oxidativ deaminering skelnes der mellem to trin. Først overføres aminogruppen fra det oprindelige molekyle til ketoforbindelsen, en ny keto og aminosyrer dannes. Ydermere kataboliserer ketoskelettet på specifikke måder, deltager i tricarboxylsyrecyklussen og vævsrespiration, slutprodukterne vil være vand og kuldioxid. I tilfælde af sult, vil kulstofskelettet af glucogene aminosyrer blive brugt til at danne glukosemolekyler i glukoneogenese.
Det andet trin involverer eliminering af aminogruppen ved deaminering. I den menneskelige krop er en lignende proces kun mulig for glutaminsyre. Som et resultat af denne interaktion dannes α-ketoglutarsyre og ammoniak.
Konklusion
Bestemmelse af aktiviteten af to enzymer til transaminering af aspartataminotransferase og alaninaminotransferase har fundet anvendelse i medicin. Disse enzymer kan reversibelt interagere med α-ketoglutarsyre, overføre funktionelle aminogrupper fra aminosyrer til det,danner ketoforbindelser og glutaminsyre. På trods af at aktiviteten af disse enzymer øges ved sygdomme i hjertemusklen og leveren, findes den maksimale aktivitet i blodserumet for AST og for ALT ved hepatitis.
Aminosyrer er uundværlige i syntesen af proteinmolekyler, samt dannelsen af mange andre aktive biologiske forbindelser, der kan regulere metaboliske processer i kroppen: hormoner, neurotransmittere. Derudover er de donorer af nitrogenatomer i syntesen af ikke-protein nitrogenholdige stoffer, herunder cholin, kreatin.
Ketabolisme af aminosyrer kan bruges som en energikilde til syntese af adenosintriphosphorsyre. Aminosyrernes energifunktion er af særlig værdi i udsultningsprocessen såvel som ved diabetes mellitus. Aminosyremetabolisme giver dig mulighed for at etablere forbindelser mellem adskillige kemiske transformationer, der forekommer i en levende organisme.
Den menneskelige krop indeholder omkring 35 gram frie aminosyrer, og deres blodindhold er 3565 mg/dL. En stor mængde af dem kommer ind i kroppen fra mad, derudover er de i deres eget væv, de kan også dannes af kulhydrater.
I mange celler (undtagen erytrocytter) bruges de ikke kun til proteinsyntese, men også til dannelse af purin, pyrimidinnukleotider, biogene aminer, membranfosfolipider.
I løbet af dagen nedbrydes omkring 400 g proteinforbindelser til aminosyrer i menneskekroppen, og den omvendte proces sker i omtrent samme mængde.
Stofproteiner er ikke i stand til at betale omkostningerne ved aminosyrer til syntese af andre organiske forbindelser i tilfælde af katabolisme.
I evolutionsprocessen har menneskeheden mistet evnen til at syntetisere mange aminosyrer på egen hånd, derfor er det, for at forsyne kroppen med dem fuldt ud, nødvendigt at få disse nitrogenholdige forbindelser fra fødevarer. De kemiske processer, hvori aminosyrer deltager, er stadig genstand for undersøgelse af kemikere og læger.
