Blandt det enorme udvalg af naturlige stoffer indtager aminosyrer en særlig plads. Det forklares med deres usædvanlige betydning både i biologi og i organisk kemi. Faktum er, at molekyler af simple og komplekse proteiner er sammensat af aminosyrer, som er grundlaget for alle former for liv på Jorden uden undtagelse. Det er af denne grund, at videnskaben lægger alvorlig vægt på studiet af spørgsmål som strukturen af aminosyrer, deres egenskaber, produktion og anvendelse. Disse forbindelser har også stor betydning i medicin, hvor de anvendes som medicinske præparater. For de mennesker, der er seriøse omkring deres eget helbred og fører en aktiv livsstil, er proteinmonomerer en form for mad (den såkaldte sportsernæring). Nogle af deres typer bruges i kemien af organisk syntese som råmateriale i produktionen af syntetiske fibre - enanth og capron. Som du kan se, spiller aminocarboxylsyrer en meget vigtig rolle både i naturen og i det menneskelige samfunds liv, så lad os lære dem at kende mere detaljeret.
Strukturfunktioneraminosyrer
Forbindelser af denne klasse tilhører amfotere organiske stoffer, dvs. de indeholder to funktionelle grupper og udviser derfor dobbelte egenskaber. Især indeholder molekylerne carbonhydridradikaler kombineret med NH2 aminogrupper og COOH-carboxylgrupper. I kemiske reaktioner med andre stoffer virker aminosyrer enten som baser eller som syrer. Isomerismen af sådanne forbindelser manifesteres på grund af en ændring i enten den rumlige konfiguration af carbonskelettet eller positionen af aminogruppen, og klassificeringen af aminosyrer bestemmes baseret på de strukturelle træk og egenskaber af carbonhydridradikalet. Det kan være i form af en lige eller forgrenet kæde og også indeholde cykliske strukturer.
Optisk aktivitet af aminocarboxylsyrer
Alle monomerer af polypeptider og deres 20 arter, præsenteret i organismer af planter, dyr og mennesker, tilhører L-aminosyrer. De fleste af dem indeholder et asymmetrisk kulstofatom, der roterer en polariseret lysstråle til venstre. To monomerer, isoleucin og threonin, har to sådanne carbonatomer, og aminoeddikesyre (glycin) har ingen. Klassificeringen af aminosyrer i henhold til deres optiske aktivitet er meget brugt i biokemi og molekylærbiologi, når man studerer translationsprocessen i proteinbiosyntese. Interessant nok er D-formerne af aminosyrer aldrig en del af polypeptidkæderne af proteiner, men er til stede i bakterielle membraner og i de metaboliske produkter af actinomycetesvampe.der er faktisk, de findes i naturlige antibiotika, for eksempel i gramicidin. I biokemi er stoffer med en D-form rumlig struktur, såsom citrullin, homoserin, ornithin, almindeligt kendte, som spiller en vigtig rolle i cellemetabolisme reaktioner.
Hvad er zwitterioner?
Husk endnu en gang, at proteinmonomerer indeholder funktionelle grupper af aminer og carboxylsyrer. Partikler -NH2 og COOH interagerer med hinanden inde i molekylet, hvilket fører til fremkomsten af et indre s alt kaldet en bipolær ion (zwitterion). Denne indre struktur af aminosyrer forklarer deres høje evne til at interagere med polære opløsningsmidler, såsom vand. Tilstedeværelsen af ladede partikler i opløsninger bestemmer deres elektriske ledningsevne.
Hvad er α-aminosyrer
Hvis aminogruppen er placeret i molekylet ved det første carbonatom, regnet fra placeringen af carboxylen, klassificeres denne aminosyre som en α-aminosyre. De indtager en førende plads i klassificeringen, fordi det er fra disse monomerer, at alle biologisk aktive proteinmolekyler er bygget, for eksempel, såsom enzymer, hæmoglobin, actin, kollagen osv. Strukturen af aminosyrer i denne klasse kan overvejes ved at bruge eksemplet med glycin, det samme som er meget brugt i neurologisk praksis som et beroligende middel til behandling af milde former for depression og neurasteni.
Det internationale navn for denne aminosyre er α-aminoeddike, dethar en optisk L-form og er proteinogen, dvs. den deltager i translationsprocessen og er en del af proteinmakromolekyler.
Proteiner og deres monomerers rolle i stofskiftet
Det er umuligt at forestille sig den normale funktion af organismen hos pattedyr, inklusive mennesker, uden hormoner bestående af proteinmolekyler. Den kemiske struktur af aminosyrerne, der udgør deres sammensætning, bekræfter deres tilhørsforhold til α-former. For eksempel produceres triiodothyronin og thyroxin af skjoldbruskkirtlen. De regulerer stofskiftet og syntetiseres i dets celler fra α-aminosyren tyrosin. I simple og komplekse proteiner er der både 20 basiske monomerer og deres derivater. Carboxyglutaminsyre er til stede i prothrombin, som regulerer blodkoagulationen, methyllysin findes i myosin (muskelprotein), og selenocystein findes i peroxidaseenzymet.
Ernæringsværdi af proteiner og deres monomerer
I betragtning af strukturen af aminosyrer og deres klassificering, lad os dvæle ved gradueringen baseret på evnen eller umuligheden af proteinmonomerer til at blive syntetiseret i celler. Alanin, prolin, tyrosin og andre forbindelser dannes i plastiske metabolismereaktioner, mens tryptofan og syv andre aminosyrer kun bør komme ind i vores krop med mad.
En af indikatorerne for korrekt og afbalanceret ernæring er niveauet af menneskeligt forbrug af proteinfødevarer. Det bør være mindst en fjerdedel af den samlede mængde mad, der er kommet ind i kroppen om dagen. Isærdet er vigtigt, at proteiner indeholder valin, isoleucin og andre essentielle aminosyrer. I dette tilfælde vil proteinerne blive kaldt komplette. De kommer ind i menneskekroppen fra vegetabilske fødevarer eller fødevarer, der indeholder svampe.
De essentielle proteinmonomerer i sig selv kan ikke syntetiseres i pattedyrsceller. Hvis vi overvejer strukturen af molekylerne af aminosyrer, der er uundværlige, kan vi sikre os, at de tilhører forskellige klasser. Så valin og leucin tilhører den alifatiske serie, tryptofan tilhører aromatiske aminosyrer, og threonin tilhører hydroxyaminosyrer.
