Proteiner er et af de vigtige organiske elementer i enhver levende celle i kroppen. De udfører mange funktioner: understøttende, signalerende, enzymatiske, transporterende, strukturelle, receptorer osv. De primære, sekundære, tertiære og kvaternære strukturer af proteiner er blevet vigtige evolutionære tilpasninger. Hvad er disse molekyler lavet af? Hvorfor er den korrekte konformation af proteiner i kroppens celler så vigtig?
Strukturelle komponenter i proteiner
Monomererne af enhver polypeptidkæde er aminosyrer (AA). Disse lavmolekylære organiske forbindelser er ret almindelige i naturen og kan eksistere som uafhængige molekyler, der udfører deres egne funktioner. Blandt dem er transport af stoffer, modtagelse, hæmning eller aktivering af enzymer.
Der er omkring 200 biogene aminosyrer i alt, men kun 20 af dem kan være proteinmonomerer. De opløses let i vand, har en krystallinsk struktur, og mange smager sødt.
C kemikalieSet fra AA's synspunkt er der tale om molekyler, der nødvendigvis indeholder to funktionelle grupper: -COOH og -NH2. Ved hjælp af disse grupper danner aminosyrer kæder, der forbinder med hinanden med en peptidbinding.
Hver af de 20 proteinogene aminosyrer har sit eget radikal, afhængigt af hvilke kemiske egenskaber der varierer. Ifølge sammensætningen af sådanne radikaler er alle AA'er klassificeret i flere grupper.
- Ikkepolær: isoleucin, glycin, leucin, valin, prolin, alanin.
- Polær og uladet: threonin, methionin, cystein, serin, glutamin, asparagin.
- Aromatisk: tyrosin, phenylalanin, tryptofan.
- Polær og negativt ladet: glutamat, aspartat.
- Polær og positivt ladet: arginin, histidin, lysin.
Ethvert niveau af organisering af proteinstrukturen (primær, sekundær, tertiær, kvaternær) er baseret på en polypeptidkæde bestående af AA. Den eneste forskel er, hvordan denne sekvens foldes i rummet, og ved hjælp af hvilke kemiske bindinger denne konformation opretholdes.
Protein primær struktur
Ethvert protein dannes på ribosomer - ikke-membrancelleorganeller, der er involveret i syntesen af polypeptidkæden. Her er aminosyrer forbundet med hinanden ved hjælp af en stærk peptidbinding, der danner en primær struktur. Denne primære proteinstruktur er dog meget forskellig fra den kvaternære, så yderligere modning af molekylet er nødvendig.
Proteiner kan lideelastin, histoner, glutathion, allerede med en så simpel struktur, er i stand til at udføre deres funktioner i kroppen. For langt de fleste proteiner er næste trin dannelsen af en mere kompleks sekundær konformation.
Sekundær proteinstruktur
Dannelsen af peptidbindinger er det første trin i modningen af de fleste proteiner. For at de kan udføre deres funktioner, skal deres lokale struktur undergå nogle ændringer. Dette opnås ved hjælp af hydrogenbindinger - skrøbelige, men samtidig talrige forbindelser mellem aminosyremolekylernes basiske og sure centre.
Det er sådan den sekundære struktur af proteinet dannes, som adskiller sig fra den kvartære i sin enkelhed i samling og lokale konformation. Det sidste betyder, at ikke hele kæden er udsat for transformation. Hydrogenbindinger kan dannes på flere steder med forskellig afstand fra hinanden, og deres form afhænger også af typen af aminosyrer og samlingsmetoden.
Lysozym og pepsin er repræsentanter for proteiner, der har en sekundær struktur. Pepsin er involveret i fordøjelsen, og lysozym udfører en beskyttende funktion i kroppen og ødelægger bakteriers cellevægge.
Funktioner i den sekundære struktur
Lokale konformationer af peptidkæden kan afvige fra hinanden. Flere dusin er allerede blevet undersøgt, og tre af dem er de mest almindelige. Blandt dem er alfa helix, beta lag og beta twist.
Alpha-spiral –en af de mest almindelige konformationer af den sekundære struktur af de fleste proteiner. Det er en stiv stangramme med en slaglængde på 0,54 nm. Aminosyreradikaler peger udad
Højrehåndede spiraler er mest almindelige, og venstrehåndede modstykker kan nogle gange findes. Formningsfunktionen udføres af hydrogenbindinger, som stabiliserer krøllerne. Kæden, der danner alfa-helixen, indeholder meget lidt prolin og polært ladede aminosyrer.
- Beta-svinget er isoleret til en separat konformation, selvom det kan kaldes en del af betalaget. Bundlinjen er bøjningen af peptidkæden, som er understøttet af hydrogenbindinger. Norm alt består selve bøjningsstedet af 4-5 aminosyrer, blandt hvilke tilstedeværelsen af prolin er obligatorisk. Denne AK er den eneste med et stift og kort skelet, som gør det muligt for den at danne en selvdrejning.
- Betalaget er en kæde af aminosyrer, der danner flere bøjninger og stabiliserer dem med hydrogenbindinger. Denne kropsbygning minder meget om et ark papir foldet til en harmonika. Oftest har aggressive proteiner denne form, men der er mange undtagelser.
Skelne mellem parallelt og antiparallelt beta-lag. I det første tilfælde falder C- og N- ender ved bøjningerne og i enderne af kæden sammen, og i det andet tilfælde gør de ikke.
Tertiær struktur
Yderligere proteinpakning fører til dannelsen af en tertiær struktur. Denne konformation stabiliseres ved hjælp af hydrogen, disulfid, hydrofobe og ionbindinger. Deres store antal gør det muligt at vride den sekundære struktur til en mere kompleks.form og stabiliser det.
Adskil globulære og fibrillære proteiner. Molekylet af kugleformede peptider er en sfærisk struktur. Eksempler: albumin, globulin, histoner i tertiær struktur.
Fibrillære proteiner danner stærke tråde, hvis længde overstiger deres bredde. Sådanne proteiner udfører oftest strukturelle og formende funktioner. Eksempler er fibroin, keratin, kollagen, elastin.
Strukturen af proteiner i molekylets kvaternære struktur
Hvis flere kugler kombineres til ét kompleks, dannes den såkaldte kvaternære struktur. Denne konformation er ikke typisk for alle peptider, og den dannes, når det er nødvendigt at udføre vigtige og specifikke funktioner.
Hver kugle i et komplekst protein er et separat domæne eller protomer. Samlet kaldes strukturen af proteiner med den kvaternære struktur af et molekyle en oligomer.
Som regel har et sådant protein flere stabile konformationer, der konstant ændrer hinanden, enten afhængigt af påvirkningen af eksterne faktorer, eller når det er nødvendigt at udføre forskellige funktioner.
En vigtig forskel mellem den tertiære og kvaternære struktur af et protein er intermolekylære bindinger, som er ansvarlige for at forbinde flere kugler. I midten af hele molekylet er der ofte en metalion, som direkte påvirker dannelsen af intermolekylære bindinger.
Yderligere proteinstrukturer
Ikke altid er en kæde af aminosyrer nok til at udføre et proteins funktioner. PÅI de fleste tilfælde er andre stoffer af organisk og uorganisk karakter knyttet til sådanne molekyler. Da denne egenskab er karakteristisk for det overvældende antal enzymer, er sammensætningen af komplekse proteiner norm alt opdelt i tre dele:
- Apoenzym er proteindelen af molekylet, som er en aminosyresekvens.
- Coenzym er ikke et protein, men en organisk del. Det kan omfatte forskellige typer lipider, kulhydrater eller endda nukleinsyrer. Dette inkluderer repræsentanter for biologisk aktive forbindelser, blandt hvilke der er vitaminer.
- Cofactor - en uorganisk del, repræsenteret i langt de fleste tilfælde af metalioner.
Strukturen af proteiner i den kvaternære struktur af et molekyle kræver deltagelse af flere molekyler af forskellig oprindelse, så mange enzymer har tre komponenter på én gang. Et eksempel er phosphokinase, et enzym, der sikrer overførslen af en fosfatgruppe fra et ATP-molekyle.
Hvor er den kvaternære struktur af et proteinmolekyle dannet?
Polypeptidkæden begynder at blive syntetiseret på cellens ribosomer, men yderligere modning af proteinet sker i andre organeller. Det nydannede molekyle skal ind i transportsystemet, som består af kernemembranen, ER, Golgi-apparatet og lysosomer.
Komplikationen af proteinets rumlige struktur opstår i det endoplasmatiske retikulum, hvor der ikke kun dannes forskellige typer bindinger (hydrogen, disulfid, hydrofob, intermolekylær, ionisk), men også coenzym og cofaktor tilsættes. Dette danner en kvartærproteinstruktur.
Når molekylet er helt klar til arbejde, kommer det enten ind i cellens cytoplasma eller Golgi-apparatet. I sidstnævnte tilfælde pakkes disse peptider i lysosomer og transporteres til andre rum i cellen.
Eksempler på oligomere proteiner
Kvartær struktur er strukturen af proteiner, som er designet til at bidrage til udførelsen af vitale funktioner i en levende organisme. Den komplekse konformation af organiske molekyler gør det først og fremmest muligt at påvirke arbejdet i mange metaboliske processer (enzymer).
Biologisk vigtige proteiner er hæmoglobin, klorofyl og hæmocyanin. Porphyrinringen er grundlaget for disse molekyler, i hvis centrum er en metalion.
Hemoglobin
Den kvaternære struktur af hæmoglobinproteinmolekylet består af 4 kugler forbundet med intermolekylære bindinger. I midten er en porfin med en jernholdig ion. Proteinet transporteres i erytrocytternes cytoplasma, hvor de optager omkring 80 % af cytoplasmaets totale volumen.
Grundlaget for molekylet er hæm, som har en mere uorganisk natur og er farvet rød. Det er også det primære nedbrydningsprodukt af hæmoglobin i leveren.
Vi ved alle, at hæmoglobin udfører en vigtig transportfunktion - overførsel af ilt og kuldioxid gennem hele menneskekroppen. Den komplekse konformation af proteinmolekylet danner særlige aktive centre, som er i stand til at binde de tilsvarende gasser til hæmoglobin.
Når der dannes et protein-gas-kompleks, dannes såkaldt oxyhæmoglobin og carbohæmoglobin. Der er dog en mereen række af sådanne foreninger, som er ret stabile: carboxyhæmoglobin. Det er et kompleks af protein og kulilte, hvis stabilitet forklarer kvælningsangrebene med overdreven toksicitet.
Klorofyl
En anden repræsentant for proteiner med en kvaternær struktur, hvis domænebindinger allerede er understøttet af en magnesiumion. Hele molekylets hovedfunktion er deltagelse i fotosynteseprocesserne i planter.
Der er forskellige typer klorofyler, som adskiller sig fra hinanden i porfyrinringens radikaler. Hver af disse sorter er markeret med et separat bogstav i det latinske alfabet. For eksempel er landplanter karakteriseret ved tilstedeværelsen af klorofyl a eller klorofyl b, mens alger også indeholder andre typer af dette protein.
Hemocyanin
Dette molekyle er en analog af hæmoglobin i mange laverestående dyr (leddyr, bløddyr osv.). Den største forskel i strukturen af et protein med en kvaternær molekylær struktur er tilstedeværelsen af en zinkion i stedet for en jernion. Hemocyanin har en blålig farve.
Nogle gange spekulerer folk på, hvad der ville ske, hvis vi erstattede humant hæmoglobin med hæmocyanin. I dette tilfælde er det sædvanlige indhold af stoffer i blodet, og især aminosyrer, forstyrret. Hæmocyanin er også ustabilt til at danne et kompleks med kuldioxid, så "blåt blod" ville have en tendens til at danne blodpropper.
