Den type amidbinding, der opstår under dannelsen af peptidproteiner efter interaktioner mellem to aminosyrer, dette er svaret på spørgsmålet om, hvad en peptidbinding er.
Fra et par aminosyrer fremkommer et dipeptid, det vil sige en kæde af disse aminosyrer plus et vandmolekyle. Ifølge samme system dannes længere kæder ud fra aminosyrer i ribosomer, det vil sige polypeptider og proteiner.
Kædeegenskaber
Forskellige aminosyrer, som er en slags "byggemateriale" til proteiner, har en radikal R.
Som med alle amider har peptidbindingen af C-N-kædeproteinet, ved hjælp af interaktionen af kanoniske strukturer mellem carbonylcarbonet og nitrogenatomet, sædvanligvis den dobbelte egenskab. Dette kommer norm alt til udtryk ved at reducere dens længde til 1,33 ångstrøm.
Alt dette fører til følgende konklusioner:
- C, H, O og N - 4 forbundne atomer plus 2 a-carbonatomer er placeret i samme plan. R-grupper af aminosyrer oga-carbon-brinte er allerede uden for denne zone.
- H og O i peptidbindingen af aminosyrer og a-carbonerne i aminosyreparret er trans-orienterede, selvom trans-isomeren er mere stabil. I L-aminosyrer er R-grupperne også trans-orienterede, hvilket er til stede i alle peptider og proteiner i naturen.
- Rotation omkring C-N-kæden er vanskelig, rotation ved C-C-leddet er mere sandsynligt.
For at forstå, hvad en peptidbinding er, samt for at påvise selve peptiderne med proteiner og bestemme deres mængde i en bestemt opløsning, skal du bruge biuretreaktionen.
Arrangementer af atomer
Forbindelsen i proteinpeptider er kortere end i andre peptidgrupper, da den har en delvis dobbeltbindingskarakteristik. I betragtning af, hvad en peptidbinding er, kan vi konkludere, at dens mobilitet er lav.
Den elektroniske konstruktion af peptidbindingen sætter den faste plane struktur af en gruppe af peptider. Planerne af sådanne grupper er placeret i en vinkel i forhold til hinanden. Bindingen mellem a-carbonatomet og a-carboxyl- og a-aminogrupperne kan rotere frit langs sin akse, mens den er begrænset i størrelse og arten af radikalerne, og det gør det muligt for polypeptidkæden at sætte sig forskellige indstillinger.
Peptidbindinger i proteiner er som regel i trans-konfigurationen, det vil sige, at arrangementet af a-carbonatomer er placeret i forskellige dele af gruppen. Resultatet er placeringen af sideradikaler i aminosyrer i en mere fjern afstand i rummet fra hinanden.ven.
Proteinbrud
Når man studerer, hvad en peptidbinding er, bliver dens styrke norm alt taget i betragtning. Sådanne kæder knækker ikke af sig selv under normale forhold inde i cellen. Det vil sige ved en passende kropstemperatur og et neutr alt miljø.
I laboratorieforhold studeres hydrolysen af proteinpeptidkæder i forseglede ampuller, indeni hvilke der er koncentreret s altsyre, ved en temperatur på over hundrede og fem grader Celsius. Fuldstændig proteinhydrolyse til frie aminosyrer sker på ca. 24 timer.
På spørgsmålet om, hvad en peptidbinding er inde i levende organismer, så bryder de sker under deltagelse af visse proteolytiske enzymer. For at finde peptider og proteiner i en opløsning, samt for at finde ud af deres mængde, bruger de det positive resultat af stoffer, der indeholder to eller flere peptidbindinger, det vil sige biuretreaktionen.
Aminosyreerstatning
Inde i unorm alt hæmoglobin S blev 2 β-kæder muteret, hvor glutamat, såvel som en negativt ladet højpolær aminosyre i sjette position, blev erstattet med en radikal-holdig hydrofob valin.
Inde i det muterede hæmoglobin er en region, der er komplementær til en anden region med de samme molekyler, som indeholder den ændrede aminosyre. I sidste ende "satte hæmoglobinmolekylerne sig sammen" og dannede lange fibrillære aggregater, der ændrer de røde blodlegemer og fører til fremkomsten af en muteret halvmåneformet rød blodcelle.
Inde i oxyhæmoglobin S, som et resultat af en ændring i proteinkonformation, maskeres et komplementært sted. Manglende adgang til det gør det umuligt for molekyler at forbinde sig til hinanden i dette oxyhæmoglobin. Der er forhold, der fremmer dannelsen af HbS-aggregater. De øger ophobninger af deoxyhæmoglobin inde i celler. Disse kan omfatte:
- hypoxi;
- alpine forhold;
- fysisk arbejde;
- flyflyvning.
seglcelleanæmi
Da seglformede erytrocytter har lav permeabilitet gennem vævskapillærer, kan de blokere blodkar og dermed skabe lokal hypoxi. Dette vil øge akkumuleringen af deoxyhæmoglobin S inde i de røde blodlegemer, såvel som den hastighed, hvormed S-hæmoglobinaggregater opstår og skabe endnu flere betingelser for deformation af røde blodlegemer.
Seglcellesygdom er en homozygot recessiv sygdom, der kun opstår, når begge forældre overfører et par muterede β-kædegener. Efter barnet er født, viser sygdommen sig ikke, før store mængder HbF ændres til HbS. Patienter viser kliniske symptomer, der er karakteristiske for anæmi, det vil sige: hovedpine og svimmelhed, hjertebanken, åndenød, svaghed over for infektioner og så videre.
