Enzymspecificitet: typer og funktioner af virkning

Indholdsfortegnelse:

Enzymspecificitet: typer og funktioner af virkning
Enzymspecificitet: typer og funktioner af virkning
Anonim

Ordet "enzym" har latinske rødder. I oversættelse betyder det "surdej". På engelsk bruges begrebet "enzym", afledt af det græske udtryk, der betyder det samme. Enzymer er specialiserede proteiner. De dannes i celler og har evnen til at accelerere forløbet af biokemiske processer. Med andre ord fungerer de som biologiske katalysatorer. Lad os overveje yderligere, hvad der udgør specificiteten af enzymers virkning. Typerne af specificitet vil også blive beskrevet i artiklen.

enzymspecificitet
enzymspecificitet

Generelle karakteristika

Manifestationen af den katalytiske aktivitet af nogle enzymer skyldes tilstedeværelsen af en række ikke-proteinforbindelser. De kaldes cofaktorer. De er opdelt i 2 grupper: metalioner og en række uorganiske stoffer, samt coenzymer (organiske forbindelser).

Aktivitetsmekanisme

På grund af deres kemiske natur tilhører enzymer gruppen af proteiner. Men i modsætning til sidstnævnte indeholder de elementer, der overvejes, et aktivt websted. Det er et unikt kompleks af funktionelle grupper af aminosyrerester. De er strengt orienteret i rummet på grund af enzymets tertiære eller kvaternære struktur. I aktivcentret er isolerede katalytiske og substratsteder. Det sidste er det, der bestemmer enzymernes specificitet. Substratet er det stof, som proteinet virker på. Tidligere troede man, at deres interaktion udføres efter princippet om "nøglen til slottet." Med andre ord skal det aktive sted klart svare til substratet. På nuværende tidspunkt hersker en anden hypotese. Det antages, at der ikke er nogen nøjagtig korrespondance i starten, men det vises i løbet af stoffernes interaktion. Det andet - katalytiske - sted påvirker handlingens specificitet. Med andre ord bestemmer den arten af den accelererede reaktion.

enzymer er specifikke
enzymer er specifikke

Bygning

Alle enzymer er opdelt i en- og to-komponent. Førstnævnte har en struktur svarende til strukturen af simple proteiner. De indeholder kun aminosyrer. Den anden gruppe - proteiner - omfatter protein- og ikke-proteindele. Det sidste er coenzymet, det første er apoenzymet. Sidstnævnte bestemmer enzymets substratspecificitet. Det vil sige, at det udfører funktionen af et substratsted i det aktive center. Coenzymet fungerer derfor som en katalytisk region. Det er relateret til handlingens specificitet. Vitaminer, metaller og andre lavmolekylære forbindelser kan fungere som coenzymer.

Catalysis

Forekomsten af enhver kemisk reaktion er forbundet med kollisionen af molekyler af interagerende stoffer. Deres bevægelse i systemet er bestemt af tilstedeværelsen af potentiel fri energi. For en kemisk reaktion er det nødvendigt, at molekylerne tager en overgangtilstand. Med andre ord skal de have nok styrke til at passere gennem energibarrieren. Det repræsenterer den mindste mængde energi til at gøre alle molekyler reaktive. Alle katalysatorer, inklusive enzymer, er i stand til at sænke energibarrieren. Dette bidrager til det accelererede reaktionsforløb.

enzymers absolutte specificitet
enzymers absolutte specificitet

Hvad er enzymernes specificitet?

Denne evne er udtrykt i accelerationen af kun en bestemt reaktion. Enzymer kan virke på det samme substrat. Hver af dem vil dog kun fremskynde en specifik reaktion. Enzymets reaktive specificitet kan spores ved eksemplet med pyruvatdehydrogenasekomplekset. Det inkluderer proteiner, der påvirker PVK. De vigtigste er: pyruvat dehydrogenase, pyruvat decarboxylase, acetyltransferase. Selve reaktionen kaldes oxidativ decarboxylering af PVC. Dets produkt er aktiv eddikesyre.

Klassificering

Der er følgende typer enzymspecificitet:

  1. Stereokemisk. Det udtrykkes i et stofs evne til at påvirke en af de mulige substratstereoisomerer. For eksempel er fumarathydrotase i stand til at virke på fumarat. Det påvirker dog ikke cis-isomeren - maleinsyre.
  2. Absolut. Specificiteten af enzymer af denne type udtrykkes i et stofs evne til kun at påvirke et specifikt substrat. For eksempel reagerer sucrase udelukkende med saccharose, arginase med arginin og så videre.
  3. Slektning. Enzymernes specificitet i dennekasus udtrykkes i et stofs evne til at påvirke en gruppe af substrater, der har en binding af samme type. For eksempel reagerer alfa-amylase med glykogen og stivelse. De har en binding af glykosidtypen. Trypsin, pepsin, chymotrypsin påvirker mange proteiner i peptidgruppen.
hvad er enzymernes specificitet
hvad er enzymernes specificitet

Temperature

Enzymer har specificitet under visse forhold. For de fleste af dem tages en temperatur på + 35 … + 45 grader som det optimale. Når et stof placeres under forhold med lavere hastigheder, vil dets aktivitet falde. Denne tilstand kaldes reversibel inaktivering. Når temperaturen stiger, vil hans evner blive genoprettet. Det er værd at sige, at når den placeres under forhold, hvor t er højere end de angivne værdier, vil inaktivering også forekomme. Men i dette tilfælde vil det være irreversibelt, da det ikke vil blive genoprettet, når temperaturen falder. Dette skyldes denatureringen af molekylet.

Indflydelse af pH

Molekylets ladning afhænger af surhedsgraden. Følgelig påvirker pH aktiviteten af det aktive sted og specificiteten af enzymet. Det optimale surhedsindeks for hvert stof er forskelligt. I de fleste tilfælde er det dog 4-7. For eksempel for spyt alfa-amylase er den optimale surhedsgrad 6,8. I mellemtiden er der en række undtagelser. Den optimale surhedsgrad af pepsin er for eksempel 1,5-2,0, chymotrypsin og trypsin er 8-9.

relativ specificitet af enzymer
relativ specificitet af enzymer

Koncentration

Jo mere enzym der er til stede, jo hurtigere er reaktionshastigheden. Lignendeder kan også drages en konklusion vedrørende koncentrationen af substratet. Målets mætningsindhold er dog teoretisk bestemt for hvert stof. Med det vil alle aktive centre blive besat af det tilgængelige substrat. I dette tilfælde vil enzymets specificitet være maksimal, uanset den efterfølgende tilføjelse af mål.

Regulative Substances

De kan opdeles i inhibitorer og aktivatorer. Begge disse kategorier er opdelt i uspecifikke og specifikke. Sidstnævnte type aktivatorer omfatter galdes alte (til lipase i bugspytkirtlen), chloridioner (til alfa-amylase), s altsyre (til pepsin). Uspecifikke aktivatorer er magnesiumioner, der påvirker kinaser og fosfataser, og specifikke inhibitorer er terminale peptider af proenzymer. Sidstnævnte er inaktive former for stoffer. De aktiveres ved sp altning af terminale peptider. Deres specifikke typer svarer til hvert enkelt proenzym. For eksempel i en inaktiv form produceres trypsin i form af trypsinogen. Dets aktive center er lukket af et termin alt hexapeptid, som er en specifik inhibitor. I aktiveringsprocessen sp altes det. Det aktive sted for trypsin bliver åben som et resultat. Uspecifikke inhibitorer er s alte fra tungmetaller. For eksempel kobbersulfat. De fremkalder denaturering af forbindelser.

specificitet af enzymhandling typer af specificitet
specificitet af enzymhandling typer af specificitet

Inhibition

Det kan være konkurrencedygtigt. Dette fænomen kommer til udtryk i udseendet af en strukturel lighed mellem inhibitoren og substratet. De erindgå i en kamp om kommunikation med det aktive center. Hvis inhibitorindholdet er højere end substratets indhold, dannes en kompleks enzyminhibitor. Når et målstof tilsættes, vil forholdet ændre sig. Som følge heraf vil inhibitoren blive tvunget ud. For eksempel fungerer succinat som et substrat for succinatdehydrogenase. Hæmmere er oxaloacetat eller malonat. Konkurrencemæssige påvirkninger anses for at være reaktionsprodukter. Ofte ligner de substrater. For eksempel for glucose-6-phosphat er produktet glucose. Substratet vil være glucose-6 fosfat. Ikke-konkurrerende hæmning indebærer ikke strukturel lighed mellem stoffer. Både inhibitoren og substratet kan binde til enzymet på samme tid. I dette tilfælde dannes en ny forbindelse. Det er en kompleks-enzym-substrat-hæmmer. Under interaktionen er det aktive center blokeret. Dette skyldes bindingen af inhibitoren til det katalytiske sted af AC. Et eksempel er cytochromoxidase. For dette enzym fungerer oxygen som et substrat. Blåsyres alte er inhibitorer af cytochromoxidase.

hvad bestemmer enzymernes specificitet
hvad bestemmer enzymernes specificitet

Allosterisk regulering

I nogle tilfælde er der ud over det aktive center, der bestemmer enzymets specificitet, endnu et link. Det er en allosterisk komponent. Hvis aktivatoren af samme navn binder sig til den, øges enzymets effektivitet. Hvis en inhibitor reagerer med det allosteriske center, falder stoffets aktivitet tilsvarende. For eksempel adenylatcyclase ogguanylatcyclase er enzymer med regulering af den allosteriske type.

Anbefalede: