Millioner af kemiske reaktioner finder sted i enhver levende organismes celle. Hver af dem er af stor betydning, så det er vigtigt at opretholde hastigheden af biologiske processer på et højt niveau. Næsten hver reaktion katalyseres af sit eget enzym. Hvad er enzymer? Hvad er deres rolle i buret?
Enzymer. Definition
Udtrykket "enzym" kommer fra det latinske fermentum - surdej. De kan også kaldes enzymer, fra det græske enzyme, "i gær".
Enzymer er biologisk aktive stoffer, så enhver reaktion, der finder sted i en celle, kan ikke undvære deres deltagelse. Disse stoffer fungerer som katalysatorer. Derfor har ethvert enzym to hovedegenskaber:
1) Enzymet fremskynder den biokemiske reaktion, men forbruges ikke.
2) Værdien af ligevægtskonstanten ændres ikke, men accelererer kun opnåelsen af denne værdi.
Enzymer fremskynder biokemiske reaktioner med tusinde, og i nogle tilfælde en million gange. Dette betyder, at i mangel af et enzymatisk apparat vil alle intracellulære processer praktisk t alt stoppe, og cellen selv vil dø. Derfor er enzymernes rolle som biologisk aktive stoffer stor.
Mangfoldighed af enzymer giver dig mulighed for at diversificere reguleringen af cellemetabolisme. I enhver kaskade af reaktioner deltager mange enzymer af forskellige klasser. Biologiske katalysatorer er meget selektive på grund af molekylets specifikke konformation. Da enzymer i de fleste tilfælde er af proteinkarakter, er de i en tertiær eller kvaternær struktur. Dette forklares igen af molekylets specificitet.
Funktioner af enzymer i cellen
Et enzyms hovedopgave er at fremskynde den tilsvarende reaktion. Enhver kaskade af processer, fra nedbrydning af hydrogenperoxid til glykolyse, kræver tilstedeværelsen af en biologisk katalysator.
Enzymers korrekte funktion opnås ved høj specificitet for et bestemt substrat. Det betyder, at en katalysator kun kan fremskynde en bestemt reaktion og ingen anden, endda en meget lignende. I henhold til graden af specificitet skelnes følgende grupper af enzymer:
1) Enzymer med absolut specificitet, når kun én enkelt reaktion katalyseres. For eksempel nedbryder kollagenase kollagen, og m altase nedbryder m altose.
2) Enzymer med relativ specificitet. Dette omfatter stoffer, der kan katalysere en bestemt klasse af reaktioner, såsom hydrolytisk sp altning.
En biokatalysators arbejde begynder fra det øjeblik, dens aktive center er fastgjort til substratet. I dette tilfælde taler man om en komplementær interaktion som en lås og en nøgle. Dette refererer til det fuldstændige sammenfald mellem formen af det aktive center og substratet, hvilket gør det muligt at accelerere reaktionen.
Det næste trin er selve reaktionen. Dens hastighed øges på grund af virkningen af det enzymatiske kompleks. Til sidst får vi et enzym, der er forbundet med reaktionens produkter.
Det sidste trin er løsrivelsen af reaktionsprodukterne fra enzymet, hvorefter det aktive center igen bliver frit til næste arbejde.
Skematisk kan enzymets arbejde på hvert trin skrives som følger:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P hvor S er substratet, E er enzymet, og P er produktet.
Klassificering af enzymer
I den menneskelige krop kan du finde en enorm mængde enzymer. Al viden om deres funktioner og arbejde blev systematiseret, og som et resultat dukkede en enkelt klassificering op, takket være hvilken det er let at bestemme, hvad denne eller den katalysator er beregnet til. Her er de 6 hovedklasser af enzymer, samt eksempler på nogle af undergrupperne.
Oxidoreduktaser
Enzymer af denne klasse katalyserer redoxreaktioner. Der er i alt 17 undergrupper. Oxidoreduktaser har norm alt en ikke-proteindel, repræsenteret ved et vitamin eller hæm.
Følgende undergrupper findes ofte blandt oxidoreduktaser:
a) Dehydrogenaser. Biokemien af dehydrogenaseenzymer består i eliminering af hydrogenatomer og deres overførsel til et andet substrat. Denne undergruppe findes oftest i luftvejsreaktioner,fotosyntese. Sammensætningen af dehydrogenaser indeholder nødvendigvis et coenzym i form af NAD / NADP eller flavoproteiner FAD / FMN. Ofte er der metalioner. Eksempler omfatter enzymer såsom cytokromreduktaser, pyruvatdehydrogenase, isocitratdehydrogenase og mange leverenzymer (lactatdehydrogenase, glutamatdehydrogenase osv.).
b) Oxidase. En række enzymer katalyserer tilsætningen af oxygen til brint, som et resultat af hvilke reaktionsprodukterne kan være vand eller hydrogenperoxid (H20, H2 0 2). Eksempler på enzymer: cytochromoxidase, tyrosinase.
c) Peroxidaser og katalase er enzymer, der katalyserer nedbrydningen af H2O2 til ilt og vand.
d) Oxygenaser. Disse biokatalysatorer fremskynder tilsætningen af oxygen til substratet. Dopaminhydroxylase er et eksempel på sådanne enzymer.
2. Overførsler.
Opgaven for enzymerne i denne gruppe er at overføre radikaler fra donorstoffet til modtagerstoffet.
a) Methyltransferase. DNA-methyltransferaser er de vigtigste enzymer, der styrer processen med DNA-replikation. Nukleotidmethylering spiller en vigtig rolle i reguleringen af nukleinsyrefunktionen.
b) Acyltransferaser. Enzymer fra denne undergruppe transporterer acylgruppen fra et molekyle til et andet. Eksempler på acyltransferaser: lecithincholesterol acyltransferase (overfører en funktionel gruppe fra en fedtsyre til cholesterol), lysophosphatidylcholin acyltransferase (acylgruppen overføres til lysophosphatidylcholin).
c) Aminotransferaser er enzymer, der er involveret i omdannelsen af aminosyrer. Eksempler på enzymer: alaninaminotransferase, som katalyserer syntesen af alanin fra pyruvat og glutamat ved aminogruppeoverførsel.
d) Phosphotransferaser. Enzymer af denne undergruppe katalyserer tilføjelsen af en fosfatgruppe. Et andet navn for fosfotransferaser, kinaser, er meget mere almindeligt. Eksempler er enzymer som hexokinaser og aspartatkinaser, som tilfører fosforrester til henholdsvis hexoser (oftest glucose) og til asparaginsyre.
3. Hydrolaser er en klasse af enzymer, der katalyserer sp altningen af bindinger i et molekyle, efterfulgt af tilsætning af vand. Stoffer, der tilhører denne gruppe, er de vigtigste enzymer i fordøjelsen.
a) Esteraser - bryd æteriske bindinger. Et eksempel er lipaser, som nedbryder fedtstoffer.
b) Glycosidaser. Biokemien af enzymer i denne serie består i ødelæggelsen af glykosidbindinger af polymerer (polysaccharider og oligosaccharider). Eksempler: amylase, sucrase, m altase.
c) Peptidaser er enzymer, der katalyserer nedbrydningen af proteiner til aminosyrer. Peptidaser omfatter enzymer såsom pepsiner, trypsin, chymotrypsin, carboxypeptidase.
d) Amidaser - splittede amidbindinger. Eksempler: arginase, urease, glutaminase osv. Mange amidaseenzymer forekommer i ornithincyklussen.
4. Lyaser er enzymer, der ligner hydrolasers funktion, men vand forbruges ikke under sp altningen af bindinger i molekyler. Enzymer af denne klasse indeholder altid en ikke-protein del, f.eks. i form af vitamin B1 eller B6.
a) Decarboxylaser. Disse enzymer virker på C-C-bindingen. Eksempler ertjene som glutamatdecarboxylase eller pyruvatdecarboxylase.
b) Hydrataser og dehydrataser er enzymer, der katalyserer reaktionen af sp altende C-O-bindinger.
c) Amidin-lyaser - ødelægge C-N-bindinger. Eksempel: argininsuccinatlyase.
d) P-O-lyase. Sådanne enzymer sp alter som regel fosfatgruppen fra substratstoffet. Eksempel: adenylatcyklase.
Enzymes biokemi er baseret på deres struktur
Hvert enzyms evner bestemmes af dets individuelle, unikke struktur. Et enzym er først og fremmest et protein, og dets struktur og foldningsgrad spiller en afgørende rolle for dets funktion.
Hver biokatalysator er karakteriseret ved tilstedeværelsen af et aktivt center, som igen er opdelt i flere uafhængige funktionsområder:
1) Det katalytiske center er en speciel region af proteinet, gennem hvilken enzymet er knyttet til substratet. Afhængigt af konformationen af proteinmolekylet kan det katalytiske center antage en række forskellige former, som skal passe til substratet på samme måde som en lås til en nøgle. En sådan kompleks struktur forklarer, hvorfor det enzymatiske protein er i en tertiær eller kvaternær tilstand.
2) Adsorptionscenter - fungerer som en "holder". Her er der først og fremmest en sammenhæng mellem enzymmolekylet og substratmolekylet. Imidlertid er bindingerne dannet af adsorptionscentret meget svage, hvilket betyder, at den katalytiske reaktion er reversibel på dette stadium.
3) Allosteriske centre kan placeres somi det aktive sted og over hele overfladen af enzymet som helhed. Deres funktion er at regulere enzymets funktion. Regulering sker ved hjælp af inhibitormolekyler og aktivatormolekyler.
Aktivatorproteiner, der binder til enzymmolekylet, fremskynder dets arbejde. Inhibitorer derimod hæmmer katalytisk aktivitet, og dette kan forekomme på to måder: enten binder molekylet sig til det allosteriske sted i området af enzymets aktive sted (kompetitiv hæmning), eller det binder sig til en anden region af proteinet (ikke-konkurrerende hæmning). Konkurrencehæmning anses for at være mere effektiv. Dette lukker trods alt stedet for binding af substratet til enzymet, og denne proces er kun mulig i tilfælde af næsten fuldstændig sammenfald af formen af inhibitormolekylet og det aktive center.
Et enzym består ofte ikke kun af aminosyrer, men også af andre organiske og uorganiske stoffer. Følgelig er apoenzymet isoleret - proteindelen, coenzymet - den organiske del og cofaktoren - den uorganiske del. Coenzymet kan repræsenteres af kulhydrater, fedtstoffer, nukleinsyrer, vitaminer. Til gengæld er cofaktoren oftest hjælpemetalioner. Aktiviteten af enzymer bestemmes af dens struktur: yderligere stoffer, der udgør sammensætningen, ændrer de katalytiske egenskaber. Forskellige typer enzymer er resultatet af en kombination af alle ovennævnte komplekse dannelsesfaktorer.
Regulering af enzymer
Enzymer som biologisk aktive stoffer er ikke altid nødvendige for kroppen. Enzymers biokemi er sådan, at de kan skade en levende celle i tilfælde af overdreven katalyse. For at forhindre de skadelige virkninger af enzymer på kroppen er det nødvendigt på en eller anden måde at regulere deres arbejde.
T. Da enzymer er af proteinkarakter, ødelægges de let ved høje temperaturer. Denatureringsprocessen er reversibel, men den kan i væsentlig grad påvirke stoffernes funktion.
pH spiller også en stor rolle i reguleringen. Den højeste aktivitet af enzymer observeres som regel ved neutrale pH-værdier (7,0-7,2). Der er også enzymer, der kun virker i et surt miljø eller kun i et basisk. Så i cellelysosomer opretholdes en lav pH, ved hvilken aktiviteten af hydrolytiske enzymer er maksimal. Hvis de ved et uheld kommer ind i cytoplasmaet, hvor miljøet allerede er tættere på neutr alt, vil deres aktivitet falde. En sådan beskyttelse mod "selvspisning" er baseret på de særlige forhold ved hydrolasernes arbejde.
Det er værd at nævne betydningen af coenzym og cofaktor i sammensætningen af enzymer. Tilstedeværelsen af vitaminer eller metalioner påvirker funktionen af visse specifikke enzymer væsentligt.
Enzymnomenklatur
Alle kroppens enzymer navngives sædvanligvis afhængigt af deres tilhørsforhold til en af klasserne, såvel som af det substrat, de reagerer med. Nogle gange, ifølge den systematiske nomenklatur, bruges ikke én, men to substrater i navnet.
Eksempler på navnene på nogle enzymer:
- Leverenzymer: laktat-dehydrogenase, glutamat dehydrogenase.
- Fuldt systematisk navn på enzymet: lactat-NAD+-oxidoreduct-ase.
Der er også trivielle navne, der ikke overholder nomenklaturreglerne. Eksempler er fordøjelsesenzymer: trypsin, chymotrypsin, pepsin.
Enzymsynteseproces
Enzymes funktioner bestemmes på det genetiske niveau. Da et molekyle stort set er et protein, gentager dets syntese nøjagtigt processerne med transkription og translation.
Syntesen af enzymer sker i henhold til følgende skema. Først aflæses information om det ønskede enzym fra DNA, hvorved der dannes mRNA. Messenger RNA koder for alle de aminosyrer, der udgør enzymet. Regulering af enzymer kan også forekomme på DNA-niveau: hvis produktet af den katalyserede reaktion er tilstrækkeligt, stopper gentranskriptionen og omvendt, hvis der er behov for et produkt, aktiveres transkriptionsprocessen.
Efter at mRNA'et er kommet ind i cellens cytoplasma, begynder det næste trin - translation. På ribosomer af det endoplasmatiske retikulum syntetiseres en primær kæde, bestående af aminosyrer forbundet med peptidbindinger. Proteinmolekylet i den primære struktur kan dog endnu ikke udføre sine enzymatiske funktioner.
Enzymers aktivitet afhænger af proteinets struktur. På samme ER sker der proteinvridning, hvorved der først dannes sekundære og derefter tertiære strukturer. Syntesen af nogle enzymer stopper allerede på dette stadium, men for at aktivere den katalytiske aktivitet er det ofte nødvendigttilføjelse af coenzym og cofaktor.
I visse områder af det endoplasmatiske retikulum er enzymets organiske komponenter knyttet: monosaccharider, nukleinsyrer, fedtstoffer, vitaminer. Nogle enzymer kan ikke fungere uden tilstedeværelsen af et coenzym.
Cofactor spiller en afgørende rolle i dannelsen af proteinets kvartære struktur. Nogle funktioner af enzymer er kun tilgængelige, når proteinet når domæneorganisationen. Derfor er tilstedeværelsen af en kvaternær struktur meget vigtig for dem, hvor forbindelsesleddet mellem flere proteinkugler er en metalion.
Flere former for enzymer
Der er situationer, hvor det er nødvendigt at have flere enzymer, der katalyserer den samme reaktion, men som adskiller sig fra hinanden i nogle parametre. Et enzym kan for eksempel arbejde ved 20 grader, men ved 0 grader vil det ikke længere kunne udføre sine funktioner. Hvad skal en levende organisme gøre i en sådan situation ved lave omgivende temperaturer?
Dette problem løses let ved tilstedeværelsen af flere enzymer på én gang, som katalyserer den samme reaktion, men fungerer under forskellige betingelser. Der er to typer af flere former for enzymer:
- Isoenzymer. Sådanne proteiner er kodet af forskellige gener, består af forskellige aminosyrer, men katalyserer den samme reaktion.
- Sand flertalsformer. Disse proteiner transskriberes fra det samme gen, men peptider modificeres på ribosomerne. Outputtet er flere former for det samme enzym.
BSom følge heraf dannes den første type af multiple former på det genetiske niveau, mens den anden type dannes på det post-translationelle niveau.
Vigtigheden af enzymer
Anvendelsen af enzymer i medicin reduceres til frigivelse af nye lægemidler, hvor stofferne allerede er i de rigtige mængder. Forskere har endnu ikke fundet en måde at stimulere syntesen af manglende enzymer i kroppen, men i dag er lægemidler bredt tilgængelige, som midlertidigt kan kompensere for deres mangel.
Forskellige enzymer i cellen katalyserer en lang række livsopretholdende reaktioner. En af disse enismer er repræsentanter for gruppen af nukleaser: endonukleaser og exonukleaser. Deres opgave er at opretholde et konstant niveau af nukleinsyrer i cellen og fjerne beskadiget DNA og RNA.
Glem ikke et sådant fænomen som blodpropper. Da denne proces er en effektiv beskyttelsesforanst altning, er denne proces under kontrol af en række enzymer. Den vigtigste er thrombin, som omdanner det inaktive protein fibrinogen til aktivt fibrin. Dens tråde skaber en slags netværk, der tilstopper skadestedet på karret og derved forhindrer for stort blodtab.
Enzymer bruges til vinfremstilling, brygning og opnåelse af mange fermenterede mælkeprodukter. Gær kan bruges til at fremstille alkohol ud fra glukose, men et ekstrakt deraf er tilstrækkeligt til at forløbe denne proces med succes.
Interessante fakta, du ikke vidste
- Alle kroppens enzymer har en enorm masse - fra 5000 til1000000 Ja. Dette skyldes tilstedeværelsen af protein i molekylet. Til sammenligning: glukosens molekylvægt er 180 Da, og kuldioxid er kun 44 Da.
- Til dato er mere end 2000 enzymer blevet opdaget, som er blevet fundet i cellerne i forskellige organismer. De fleste af disse stoffer er dog endnu ikke fuldt ud forstået.
- Enzymaktivitet bruges til at fremstille effektive vaskemidler. Her spiller enzymer samme rolle som i kroppen: de nedbryder organisk stof, og denne egenskab hjælper i kampen mod pletter. Det anbefales at bruge et lignende vaskepulver ved en temperatur på ikke over 50 grader, ellers kan denatureringsprocessen forekomme.
- Ifølge statistikker lider 20 % af mennesker over hele verden af mangel på nogen af enzymerne.
- Enzymers egenskaber har været kendt i meget lang tid, men først i 1897 indså folk, at ikke gæren selv, men ekstraktet fra deres celler kan bruges til at gære sukker til alkohol.
