Protein: struktur og funktioner. Protein egenskaber

2024 Forfatter: Angel Austin | [email protected]. Sidst ændret: 2023-12-17 05:21

Som du ved, er proteiner grundlaget for livets oprindelse på vores planet. Ifølge Oparin-Haldane-teorien var det koacervatdråben, bestående af peptidmolekyler, der blev grundlaget for levende tings fødsel. Dette er uden tvivl, fordi analysen af den interne sammensætning af enhver repræsentant for biomassen viser, at disse stoffer findes i alt: planter, dyr, mikroorganismer, svampe, vira. Desuden er de meget forskelligartede og makromolekylære af natur.

Disse strukturer har fire navne, de er alle synonymer:

• proteiner;
• proteiner;
• polypeptider;
• peptider.

Proteinmolekyler

Deres antal er virkelig uoverskueligt. Desuden kan alle proteinmolekyler opdeles i to store grupper:

• simple - består kun af aminosyresekvenser forbundet med peptidbindinger;
• kompleks - proteinets struktur og struktur er karakteriseret ved yderligere protolytiske (protetiske) grupper, også kaldet cofaktorer.

Samtidig har komplekse molekyler også deres egen klassificering.

Gradation af komplekse peptider

1. Glykoproteiner er nært beslægtede forbindelser af protein og kulhydrat. ind i molekylets strukturprotesegrupper af mucopolysaccharider er sammenflettet.
2. Lipoproteiner er en kompleks forbindelse af protein og lipid.
3. Metalloproteiner - metalioner (jern, mangan, kobber og andre) fungerer som en protesegruppe.
4. Nukleoproteiner - forbindelsen mellem protein og nukleinsyrer (DNA, RNA).
5. Phosphoproteins - konformationen af et protein og en orthophosphorsyrerest.
6. Kromoproteiner - meget lig metalloproteiner, men grundstoffet, der er en del af protesegruppen, er et helfarvet kompleks (rødt - hæmoglobin, grønt - klorofyl og så videre).

Hver betragtet gruppe har forskellige strukturer og egenskaber af proteiner. De funktioner, de udfører, varierer også afhængigt af typen af molekyle.

Kemisk struktur af proteiner

Fra dette synspunkt er proteiner en lang, massiv kæde af aminosyrerester, der er forbundet med specifikke bindinger kaldet peptidbindinger. Fra sidestrukturerne af syrerne afgår grene - radikaler. Denne struktur af molekylet blev opdaget af E. Fischer i begyndelsen af det 21. århundrede.

Senere blev proteiner, proteiners struktur og funktioner undersøgt mere detaljeret. Det blev klart, at der kun er 20 aminosyrer, der danner peptidets struktur, men de kan kombineres på en række forskellige måder. Derfor mangfoldigheden af polypeptidstrukturer. Derudover er proteiner i stand til at gennemgå en række kemiske transformationer i løbet af livet og udførelsen af deres funktioner. Som et resultat ændrer de strukturen, og en helt nyforbindelsestype.

For at bryde peptidbindingen, det vil sige for at bryde proteinet, strukturen af kæderne, skal du vælge meget barske forhold (virkningen af høje temperaturer, syrer eller baser, en katalysator). Dette skyldes den høje styrke af kovalente bindinger i molekylet, nemlig i peptidgruppen.

Detektion af proteinstrukturen i laboratoriet udføres ved hjælp af biuret-reaktionen - eksponering af polypeptidet for frisk udfældet kobber(II)hydroxid. Komplekset af peptidgruppen og kobberionen giver en lys lilla farve.

Der er fire hovedstrukturelle organisationer, som hver har sine egne strukturelle træk ved proteiner.

Organisationsniveauer: Primær struktur

Som nævnt ovenfor er et peptid en sekvens af aminosyrerester med eller uden indeslutninger, coenzymer. Så det primære navn er sådan en struktur af molekylet, som er naturlig, naturlig, er virkelig aminosyrer forbundet med peptidbindinger, og intet mere. Det vil sige et polypeptid med en lineær struktur. Samtidig er de strukturelle træk ved proteiner af en sådan plan, at en sådan kombination af syrer er afgørende for udførelsen af funktionerne af et proteinmolekyle. På grund af tilstedeværelsen af disse funktioner er det muligt ikke kun at identificere peptidet, men også at forudsige egenskaberne og rollen for en helt ny, endnu ikke opdaget. Eksempler på peptider med en naturlig primær struktur er insulin, pepsin, chymotrypsin og andre.

Sekundær konformation

Strukturen og egenskaberne af proteiner i denne kategori er noget under forandring. En sådan struktur kan dannes fra naturens side, eller når den udsættes for primær hård hydrolyse, temperatur eller andre forhold.

Denne struktur har tre varianter:

1. Blatte, regelmæssige, stereoregulære spoler bygget af aminosyrerester, der snoer sig rundt om forbindelsens hovedakse. De holdes kun sammen af hydrogenbindinger, der opstår mellem ilten i en peptidgruppe og brinten i en anden. Desuden anses strukturen for at være korrekt på grund af det faktum, at svingene gentages jævnt for hvert 4. led. En sådan struktur kan enten være venstrehåndet eller højrehåndet. Men i de fleste kendte proteiner dominerer den højredrejende isomer. Sådanne konformationer kaldes alfastrukturer.
2. Sammensætningen og strukturen af proteiner af følgende type adskiller sig fra den foregående ved, at der ikke dannes brintbindinger mellem rester, der står side om side på den ene side af molekylet, men mellem væsentligt fjerntliggende, og på en tilstrækkelig stor afstand. Af denne grund tager hele strukturen form af flere bølgede, serpentine polypeptidkæder. Der er én egenskab, som et protein skal udvise. Strukturen af aminosyrer på grenene skal være så kort som muligt, som f.eks. glycin eller alanin. Denne type sekundær konformation kaldes beta-ark for deres evne til at klæbe sammen til en fælles struktur.
3. Biologi henviser til den tredje type proteinstruktur somkomplekse, spredte, uordnede fragmenter, der ikke har stereoregularitet og er i stand til at ændre strukturen under påvirkning af ydre forhold.

Der er ikke identificeret eksempler på naturligt forekommende proteiner.

Tertiær uddannelse

Dette er en ret kompleks konformation kaldet "globule". Hvad er sådan et protein? Dens struktur er baseret på den sekundære struktur, men nye typer af interaktioner mellem atomerne i grupperingerne tilføjes, og hele molekylet ser ud til at folde sig, således at der fokuseres på det faktum, at de hydrofile grupper er rettet inde i kuglen, og de hydrofobe grupper er rettet udad.

Dette forklarer ladningen af proteinmolekylet i kolloide opløsninger af vand. Hvilke typer interaktioner er der?

1. Brintbindinger - forbliver uændrede mellem de samme dele som i den sekundære struktur.
2. Hydrofobe (hydrofile) interaktioner - opstår, når et polypeptid opløses i vand.
3. Ionisk tiltrækning - dannet mellem modsat ladede grupper af aminosyrerester (radikaler).
4. Kovalente interaktioner - i stand til at dannes mellem specifikke syresteder - cystein-molekyler, eller rettere, deres haler.

Således kan sammensætningen og strukturen af proteiner med en tertiær struktur beskrives som polypeptidkæder foldet til kugler, der holder og stabiliserer deres konformation på grund af forskellige typer kemiske interaktioner. Eksempler på sådanne peptider:phosphoglycerat kenase, tRNA, alfa-keratin, silke fibroin og andre.

kvadternær struktur

Dette er en af de mest komplekse kugler, som proteiner danner. Strukturen og funktionerne af proteiner af denne art er meget alsidige og specifikke.

Hvad er denne konformation? Disse er flere (i nogle tilfælde dusinvis) store og små polypeptidkæder, der er dannet uafhængigt af hinanden. Men på grund af de samme interaktioner, som vi overvejede for den tertiære struktur, vrides og flettes alle disse peptider ind i hinanden. På denne måde opnås komplekse konformationelle kugler, som kan indeholde metalatomer, lipidgrupper og kulhydratgrupper. Eksempler på sådanne proteiner: DNA-polymerase, tobaksvirusproteinskal, hæmoglobin og andre.

Alle de peptidstrukturer, vi har overvejet, har deres egne identifikationsmetoder i laboratoriet, baseret på moderne muligheder for at bruge kromatografi, centrifugering, elektron- og optisk mikroskopi og høje computerteknologier.

Udførte funktioner

Proteins struktur og funktion er tæt korreleret med hinanden. Det vil sige, at hvert peptid spiller en bestemt rolle, unik og specifik. Der er også dem, der er i stand til at udføre flere væsentlige operationer i en levende celle på én gang. Det er dog muligt at udtrykke hovedfunktionerne af proteinmolekyler i levende væseners organismer i en generaliseret form:

1. Bevægelsesstøtte. Encellede organismer, enten organeller eller nogletyper af celler er i stand til bevægelse, sammentrækning, forskydning. Dette leveres af proteiner, der er en del af strukturen af deres motoriske apparat: cilia, flageller, cytoplasmatisk membran. Hvis vi taler om celler, der ikke er i stand til at bevæge sig, så kan proteiner bidrage til deres sammentrækning (muskelmyosin).
2. Nærende eller reservefunktion. Det er ophobningen af proteinmolekyler i planters æg, embryoner og frø for yderligere at genopbygge de manglende næringsstoffer. Når de sp altes, giver peptider aminosyrer og biologisk aktive stoffer, som er nødvendige for den normale udvikling af levende organismer.
3. Energifunktion. Udover kulhydrater kan proteiner også give styrke til kroppen. Ved nedbrydningen af 1 g af peptidet frigives 17,6 kJ nyttig energi i form af adenosintrifosfat (ATP), som bruges på vitale processer.
4. Signal- og reguleringsfunktion. Det består i implementering af omhyggelig kontrol over igangværende processer og transmission af signaler fra celler til væv, fra dem til organer, fra sidstnævnte til systemer og så videre. Et typisk eksempel er insulin, som nøje fastsætter mængden af glukose i blodet.
5. Receptorfunktion. Det udføres ved at ændre konformationen af peptidet på den ene side af membranen og involvere den anden ende i omstruktureringen. Samtidig transmitteres signalet og den nødvendige information. Oftest er sådanne proteiner indbygget i de cytoplasmatiske membraner af celler og udøver streng kontrol over alle stoffer, der passerer gennem det. Giv også besked omkemiske og fysiske ændringer i miljøet.
6. Peptiders transportfunktion. Det udføres af kanalproteiner og bærerproteiner. Deres rolle er indlysende - at transportere de nødvendige molekyler til steder med en lav koncentration fra dele med en høj. Et typisk eksempel er transporten af ilt og kuldioxid gennem organer og væv med proteinet hæmoglobin. De udfører også levering af forbindelser med lav molekylvægt gennem cellemembranen indeni.
7. Strukturel funktion. En af de vigtigste af dem, som protein udfører. Strukturen af alle celler, deres organeller er tilvejebragt præcist af peptider. De sætter som en ramme form og struktur. Derudover understøtter de det og modificerer det om nødvendigt. Derfor, for vækst og udvikling, har alle levende organismer brug for proteiner i kosten. Disse peptider omfatter elastin, tubulin, kollagen, actin, keratin og andre.
8. Katalytisk funktion. Enzymer gør det. Talrige og varierede, de fremskynder alle kemiske og biokemiske reaktioner i kroppen. Uden deres deltagelse kunne et almindeligt æble i maven fordøjes på kun to dage med stor sandsynlighed for at rådne. Under påvirkning af katalase, peroxidase og andre enzymer tager denne proces to timer. Generelt er det takket være denne rolle af proteiner, at anabolisme og katabolisme udføres, det vil sige plastik- og energimetabolisme.

Beskyttende rolle

Der er flere typer trusler, som proteiner er designet til at beskytte kroppen mod.

Først, kemiskangreb af traumatiske reagenser, gasser, molekyler, stoffer med forskellige virkningsspektrum. Peptider er i stand til at indgå i kemisk interaktion med dem, omdanne dem til en harmløs form eller blot neutralisere dem.

For det andet den fysiske trussel fra sår - hvis proteinet fibrinogen ikke omdannes til fibrin i tide på skadestedet, så vil blodet ikke størkne, hvilket betyder, at der ikke opstår blokering. Så får du tværtimod brug for plasminpeptidet, som er i stand til at opløse koaguleret og genoprette karrets åbenhed.

For det tredje, truslen mod immunitet. Strukturen og betydningen af proteiner, der danner immunforsvar, er ekstremt vigtige. Antistoffer, immunoglobuliner, interferoner er alle vigtige og væsentlige elementer i det menneskelige lymfe- og immunsystem. Enhver fremmed partikel, skadeligt molekyle, død del af cellen eller hele strukturen udsættes for øjeblikkelig undersøgelse af peptidforbindelsen. Derfor kan en person selvstændigt, uden hjælp fra medicin, beskytte sig selv dagligt mod infektioner og simple vira.

Fysiske egenskaber

Strukturen af et celleprotein er meget specifik og afhænger af den funktion, der udføres. Men de fysiske egenskaber af alle peptider er ens og koger ned til følgende egenskaber.

1. Vægten af et molekyle er op til 1.000.000 D altons.
2. Kolloide systemer dannes i en vandig opløsning. Der får strukturen en ladning, der kan variere afhængigt af miljøets surhedsgrad.
3. Når de udsættes for barske forhold (bestråling, syre eller alkali, temperatur og så videre), er de i stand til at flytte til andre niveauer af konformationer, dvs.denaturere. Denne proces er irreversibel i 90% af tilfældene. Der er dog også et omvendt skift - renaturering.

Dette er hovedegenskaberne ved peptidernes fysiske egenskaber.