Der er mange kemiske reaktioner i hver levende celle. Enzymer (enzymer) er proteiner med særlige og ekstremt vigtige funktioner. De kaldes biokatalysatorer. Hovedfunktionen af proteinenzymer i kroppen er at fremskynde biokemiske reaktioner. De indledende reagenser, hvis interaktion katalyseres af disse molekyler, kaldes substrater, og de endelige forbindelser kaldes produkter.
I naturen virker enzymproteiner kun i levende systemer. Men i moderne bioteknologi, klinisk diagnostik, lægemidler og medicin bruges rensede enzymer eller deres komplekser, samt yderligere komponenter, der er nødvendige for driften af systemet og visualisering af data for forskeren.
enzymers biologiske betydning og egenskaber
Uden disse molekyler ville en levende organisme ikke være i stand til at fungere. Alle livsprocesser fungerer harmonisk takket være enzymer. Hovedfunktionen af enzymproteiner i kroppen er at regulere stofskiftet. Uden dem er norm alt stofskifte umuligt. Molekylær aktivitet reguleres afaktivatorer (induktorer) eller inhibitorer. Kontrollen virker på forskellige niveauer af proteinsyntese. Det "virker" også i forhold til det færdige molekyle.
Protein-enzymers hovedegenskab er specificitet over for et bestemt substrat. Og følgelig evnen til kun at katalysere én eller sjældnere en række reaktioner. Norm alt er sådanne processer reversible. Et enzym er ansvarlig for begge funktioner. Men det er ikke alt.
Enzymproteinernes rolle er afgørende. Uden dem fortsætter biokemiske reaktioner ikke. På grund af enzymernes virkning bliver det muligt for reagenserne at overvinde aktiveringsbarrieren uden væsentligt forbrug af energi. I kroppen er der ingen måde at opvarme temperaturen til over 100 ° C eller bruge aggressive komponenter som et kemisk laboratorium. Enzymproteinet binder sig til substratet. I den bundne tilstand sker modifikation med den efterfølgende frigivelse af sidstnævnte. Sådan fungerer alle katalysatorer, der bruges i kemisk syntese.
Hvad er organiseringsniveauerne for et enzymproteinmolekyle?
Norm alt har disse molekyler en tertiær (kugle) eller kvaternær (flere forbundne kugler) proteinstruktur. Først syntetiseres de i en lineær form. Og så foldes de ind i den nødvendige struktur. For at sikre aktivitet har biokatalysatoren brug for en bestemt struktur.
Enzymer ødelægges ligesom andre proteiner af varme, ekstreme pH-værdier, aggressive kemiske forbindelser.
Yderligere egenskaberenzymer
Blandt dem skelnes følgende funktioner ved komponenterne:
- Stereospecifikt - dannelsen af kun ét produkt.
- Regioselektivitet - bryde en kemisk binding eller modificere en gruppe i kun én position.
- Kemoselektivitet - katalyse af kun én reaktion.
Funktioner ved arbejdet
Enzymspecificiteten varierer. Men ethvert enzym er altid aktivt i forhold til et specifikt substrat eller gruppe af forbindelser, der ligner struktur. Ikke-proteinkatalysatorer har ikke denne egenskab. Specificitet måles ved bindingskonstanten (mol/l), som kan være så høj som 10−10 mol/l. Det aktive enzyms arbejde er hurtigt. Et molekyle katalyserer tusinder til millioner af operationer i sekundet. Graden af acceleration af biokemiske reaktioner er signifikant (1000-100000 gange) højere end for konventionelle katalysatorer.
Enzymes virkning er baseret på flere mekanismer. Den enkleste interaktion sker med et substratmolekyle, efterfulgt af dannelsen af et produkt. De fleste enzymer er i stand til at binde 2-3 forskellige molekyler, der reagerer. For eksempel overførsel af en gruppe eller et atom fra en forbindelse til en anden, eller dobbelt substitution ifølge "ping-pong"-princippet. I disse reaktioner er det ene substrat sædvanligvis forbundet, og det andet er forbundet via en funktionel gruppe med enzymet.
Undersøgelse af enzymvirkningsmekanismen sker ved hjælp af metoder:
- Definitioner af mellem- og slutprodukter.
- Undersøgelser af strukturens geometri og funktionelle grupper forbundet medsubstrat og giver en høj reaktionshastighed.
- Mutation af enzymgener og bestemmelse af ændringer i dets syntese og aktivitet.
Aktivt og forbindende center
Et substratmolekyle er meget mindre end et enzymprotein. Derfor opstår binding på grund af et lille antal funktionelle grupper i biokatalysatoren. De danner et aktivt center, der består af et specifikt sæt aminosyrer. I komplekse proteiner er en protesegruppe af ikke-protein natur til stede i strukturen, som også kan være en del af det aktive center.
Det er nødvendigt at udskille en separat gruppe af enzymer. Deres molekyle indeholder et coenzym, der konstant binder sig til molekylet og frigives fra det. Et fuldt dannet enzymprotein kaldes et holoenzym, og når cofaktoren fjernes, kaldes det et apoenzym. Vitaminer, metaller, derivater af nitrogenholdige baser fungerer ofte som coenzymer (NAD - nikotinamidadenindinukleotid, FAD - flavinadenindinukleotid, FMN - flavinmononukleotid).
Bindingsstedet giver substratspecificitet. På grund af det dannes et stabilt substrat-enzymkompleks. Kuglens struktur er konstrueret på en sådan måde, at den har en niche (sp alte eller fordybning) på overfladen af en vis størrelse, som sikrer bindingen af substratet. Denne zone er norm alt placeret ikke langt fra det aktive center. Nogle enzymer har steder for binding til cofaktorer eller metalioner.
Konklusion
Protein-Enzymet spiller en vigtig rolle i kroppen. Sådanne stoffer katalyserer kemiske reaktioner, er ansvarlige for metabolismeprocessen - metabolisme. I enhver levende celle finder der konstant hundredvis af biokemiske processer sted, herunder reduktionsreaktioner, sp altning og syntese af forbindelser. Oxidation af stoffer sker konstant med en stor frigivelse af energi. Det bliver til gengæld brugt på dannelsen af kulhydrater, proteiner, fedtstoffer og deres komplekser. Sp altningsprodukter er byggestenene til syntesen af de nødvendige organiske forbindelser.
