Et makromolekyle er et molekyle, der har en høj molekylvægt. Dens struktur præsenteres i form af gentagne links. Overvej træk ved sådanne forbindelser, deres betydning for levende væseners liv.
Funktioner i kompositionen
Biologiske makromolekyler er dannet af hundredtusindvis af små udgangsmaterialer. Levende organismer er karakteriseret ved tre hovedtyper af makromolekyler: proteiner, polysaccharider, nukleinsyrer.
De indledende monomerer for dem er monosaccharider, nukleotider, aminosyrer. Et makromolekyle er næsten 90 procent af cellemassen. Afhængigt af sekvensen af aminosyrerester dannes et specifikt proteinmolekyle.
Høj molekylvægt er de stoffer, der har en molær masse større end 103 Da.
Begrebets historie
Hvornår dukkede makromolekylet op? Dette koncept blev introduceret af nobelpristageren i kemi Hermann Staudinger i 1922.
Polymerkuglen kan ses som en sammenfiltret tråd, der blev dannet ved utilsigtet afviklingi hele spolerummet. Denne spole ændrer systematisk sin konformation; dette er den rumlige konfiguration af makromolekylet. Det ligner banen for Brownsk bevægelse.
Danningen af en sådan spole opstår på grund af det faktum, at polymerkæden i en vis afstand "mister" information om retningen. Det er muligt at tale om en spole i det tilfælde, hvor højmolekylære forbindelser er meget længere i længden end længden af det strukturelle fragment.
Globulær konfiguration
Et makromolekyle er en tæt konformation, hvori man kan sammenligne volumenfraktionen af en polymer med en enhed. Den kugleformede tilstand realiseres i de tilfælde, hvor der under den gensidige påvirkning af individuelle polymerenheder mellem dem selv og det ydre miljø opstår gensidig tiltrækning.
En replika af strukturen af et makromolekyle er den del af vandet, der er indlejret som et element i en sådan struktur. Det er det nærmeste hydreringsmiljø for makromolekylet.
Karakterisering af et proteinmolekyle
Proteinmakromolekyler er hydrofile stoffer. Når et tørt protein opløses i vand, svulmer det i starten, hvorefter der observeres en gradvis overgang til opløsning. Under hævelse trænger vandmolekyler ind i proteinet og binder dets struktur med polære grupper. Dette løsner den tætte pakning af polypeptidkæden. Et hævet proteinmolekyle betragtes som en rygopløsning. Med den efterfølgende absorption af vandmolekyler observeres adskillelsen af proteinmolekyler fra den samlede masse, ogder er også en opløsningsproces.
Men hævelsen af et proteinmolekyle forårsager ikke i alle tilfælde opløsning. For eksempel forbliver kollagen efter absorption af vandmolekyler i en opsvulmet tilstand.
Hydrate-teori
Højmolekylære forbindelser ifølge denne teori adsorberer ikke bare, men binder elektrostatisk vandmolekyler med polære fragmenter af sideradikaler af aminosyrer, der har en negativ ladning, såvel som basiske aminosyrer, der bærer en positiv ladning.
Delvist hydreret vand er bundet af peptidgrupper, der danner hydrogenbindinger med vandmolekyler.
For eksempel svulmer polypeptider, der har ikke-polære sidegrupper. Når det binder til peptidgrupper, skubber det polypeptidkæderne fra hinanden. Tilstedeværelsen af interkædebroer tillader ikke proteinmolekyler at bryde fuldstændigt væk, gå i form af en opløsning.
Strukturen af makromolekyler ødelægges ved opvarmning, hvilket resulterer i brud og frigivelse af polypeptidkæder.
Funktioner af gelatine
Den kemiske sammensætning af gelatine ligner kollagen, den danner en tyktflydende væske med vand. Blandt de karakteristiske egenskaber ved gelatine er dens evne til at gelere.
Disse typer molekyler bruges som hæmostatiske og plasma-substituerende midler. Gelatines evne til at danne geler bruges til fremstilling af kapsler i den farmaceutiske industri.
Opløselighedsfunktionmakromolekyler
Disse typer molekyler har forskellig opløselighed i vand. Det bestemmes af aminosyresammensætningen. Ved tilstedeværelse af polære aminosyrer i strukturen øges evnen til at opløses i vand betydeligt.
Denne egenskab er også påvirket af det særlige ved makromolekylets organisation. Kugleformede proteiner har en højere opløselighed end fibrillære makromolekyler. I løbet af adskillige eksperimenter blev opløsningens afhængighed af det anvendte opløsningsmiddels egenskaber fastslået.
Den primære struktur af hvert proteinmolekyle er forskellig, hvilket giver proteinet individuelle egenskaber. Tilstedeværelsen af tværbindinger mellem polypeptidkæder reducerer opløseligheden.
Den primære struktur af proteinmolekyler dannes på grund af peptid-(amid)bindinger; når det ødelægges, sker proteindenaturering.
S altning ud
For at øge opløseligheden af proteinmolekyler bruges opløsninger af neutrale s alte. For eksempel kan selektiv udfældning af proteiner på lignende måde udføres, deres fraktionering kan udføres. Det resulterende antal molekyler afhænger af blandingens oprindelige sammensætning.
Det særlige ved proteiner, som opnås ved uds altning, er bevarelsen af biologiske egenskaber efter fuldstændig fjernelse af s alt.
Essensen af processen er anioner og kationers fjernelse af s altet af den hydrerede proteinskal, som sikrer stabiliteten af makromolekylet. Det maksimale antal proteinmolekyler uds altes, når der anvendes sulfater. Denne metode bruges til at oprense og adskille proteinmakromolekyler, da de i det væsentlige eradskiller sig i størrelsen af ladningen, parametrene for hydreringsskallen. Hvert protein har sin egen uds altningszone, det vil sige, for det skal du vælge s alt med en given koncentration.
Aminosyrer
I øjeblikket kendes omkring to hundrede aminosyrer, der er en del af proteinmolekyler. Afhængigt af strukturen er de opdelt i to grupper:
- proteinogen, som er en del af makromolekyler;
- ikke-proteinogen, ikke aktivt involveret i dannelsen af proteiner.
Forskere har formået at dechifrere sekvensen af aminosyrer i mange proteinmolekyler af animalsk og vegetabilsk oprindelse. Blandt de aminosyrer, der ret ofte findes i sammensætningen af proteinmolekyler, bemærker vi serin, glycin, leucin, alanin. Hver naturlig biopolymer har sin egen aminosyresammensætning. For eksempel indeholder protaminer omkring 85 procent arginin, men de indeholder ikke sure, cykliske aminosyrer. Fibroin er et proteinmolekyle af naturlig silke, som indeholder omkring halvdelen af glycinet. Kollagen indeholder så sjældne aminosyrer som hydroxyprolin, hydroxylysin, som er fraværende i andre proteinmakromolekyler.
Aminosyresammensætning bestemmes ikke kun af aminosyrernes egenskaber, men også af proteinmakromolekylernes funktioner og formål. Deres sekvens bestemmes af den genetiske kode.
Niveauer af strukturel organisering af biopolymerer
Der er fire niveauer: primær, sekundær, tertiær og også kvartær. Hver strukturder er karakteristiske kendetegn.
Den primære struktur af proteinmolekyler er en lineær polypeptidkæde af aminosyrerester forbundet med peptidbindinger.
Det er denne struktur, der er den mest stabile, da den indeholder peptidkovalente bindinger mellem carboxylgruppen i en aminosyre og aminogruppen i et andet molekyle.
Den sekundære struktur involverer stabling af polypeptidkæden ved hjælp af hydrogenbindinger i en spiralform.
Den tertiære type biopolymer opnås ved den rumlige pakning af polypeptidet. De opdeler spiralformede og lagfoldede former af tertiære strukturer.
Globulære proteiner har en elliptisk form, mens fibrillære molekyler har en aflang form.
Hvis et makromolekyle kun indeholder én polypeptidkæde, har proteinet kun en tertiær struktur. For eksempel er det et muskelvævsprotein (myoglobin), der er nødvendigt for iltbinding. Nogle biopolymerer er bygget af flere polypeptidkæder, som hver har en tertiær struktur. I dette tilfælde har makromolekylet en kvaternær struktur, der består af flere kugler kombineret til en stor struktur. Hæmoglobin kan betragtes som det eneste kvaternære protein, der indeholder omkring 8 procent histidin. Det er ham, der er en aktiv intracellulær buffer i erytrocytter, som gør det muligt at opretholde en stabil pH-værdi i blodet.
Nukleinsyrer
De er makromolekylære forbindelser, der er dannet af fragmenternukleotider. RNA og DNA findes i alle levende celler, de udfører funktionen med at lagre, transmittere og implementere arvelig information. Nukleotider fungerer som monomerer. Hver af dem indeholder en rest af en nitrogenholdig base, et kulhydrat og også fosforsyre. Undersøgelser har vist, at princippet om komplementaritet (komplementaritet) observeres i forskellige levende organismers DNA. Nukleinsyrer er opløselige i vand, men uopløselige i organiske opløsningsmidler. Disse biopolymerer ødelægges af stigende temperatur, ultraviolet stråling.
I stedet for en konklusion
Ud over forskellige proteiner og nukleinsyrer er kulhydrater makromolekyler. Polysaccharider i deres sammensætning har hundredvis af monomerer, som har en behagelig sødlig smag. Eksempler på den hierarkiske struktur af makromolekyler omfatter enorme molekyler af proteiner og nukleinsyrer med komplekse underenheder.
For eksempel er den rumlige struktur af et globulært proteinmolekyle en konsekvens af den hierarkiske flerniveauorganisation af aminosyrer. Der er en tæt sammenhæng mellem de enkelte niveauer, elementerne i et højere niveau er forbundet med de lavere lag.
Alle biopolymerer udfører en vigtig lignende funktion. De er byggematerialet til levende celler, er ansvarlige for opbevaring og transmission af arvelig information. Hvert levende væsen er kendetegnet ved specifikke proteiner, så biokemikere står over for en vanskelig og ansvarlig opgave, idet de løser den, som de redder levende organismer fra en sikker død.
