Røntgendiffraktionsanalyse er en metode til undersøgelse af stoffers strukturelle struktur. Den er baseret på diffraktionen af en røntgenstråle på specielle tredimensionelle krystalgitre. Undersøgelsen bruger bølger, hvis længde er cirka 1A, hvilket svarer til atomets størrelse. Det skal siges, at røntgendiffraktionsanalyse sammen med neutron- og elektrondiffraktion refererer til diffraktionsmetoder til at bestemme strukturen af det undersøgte stof.
Det hjælper med at udforske atomstrukturen, enhedscellens rumgrupper, dens størrelse og form samt symmetrigruppen af krystaller. Ved hjælp af denne teknik studeres metaller og deres forskellige legeringer, organiske og uorganiske forbindelser, mineraler, amorfe materialer, væsker og gasser. I nogle tilfælde anvendes røntgendiffraktionsanalyse af proteiner, nukleinsyrer og andre stoffer.
Denne analyse hjælper med at etablere den atomare struktur af krystallinske materialer, som har en veldefineret struktur og er et naturligt diffraktionsgitter for røntgenstråler. Det skal bemærkes, at i undersøgelsen af andre stoffer kræver røntgendiffraktionsanalysetilstedeværelsen af krystaller, hvilket er en vigtig, men ret vanskelig opgave.
Røntgendiffraktion blev opdaget af Laue, det teoretiske grundlag blev udviklet af Woolf og Bragg. Debye og Scherrer foreslog at bruge de opdagede regelmæssigheder i rollen som analyse. Det skal siges, at røntgendiffraktionsanalyse på nuværende tidspunkt stadig er en af de mest almindelige metoder til at bestemme strukturen af stoffer, da den er enkel at udføre og ikke kræver væsentlige materialeomkostninger.
Det giver dig mulighed for at udforske forskellige klasser af stoffer, og værdien af den opnåede information bestemmer indførelsen af nye teknikker. Så først begyndte de at studere stofstrukturen ved hjælp af interatomiske vektorers funktion, senere blev direkte metoder til bestemmelse af krystalstrukturen udviklet. Det er værd at bemærke, at de første stoffer, der blev undersøgt ved hjælp af røntgenstråler, var natrium- og kaliumchlorider.
Undersøgelsen af proteiners rumlige struktur begyndte i 30'erne af forrige århundrede i Storbritannien. De opnåede data gav anledning til molekylærbiologi, som gjorde det muligt at afsløre vigtige fysisk-kemiske egenskaber ved proteiner, samt at skabe den første model af DNA.
Siden 1950'erne begyndte computermetoder til at samle information opnået fra røntgenstrukturanalyse at udvikle sig aktivt.
I dag bruges synkrotroner. De er monokrome røntgenkilder, der bruges til at bestrålekrystaller. Disse enheder er mest effektive, når de bruger metoden til multibølge unormal spredning. Det skal bemærkes, at de kun bruges i statslige videnskabelige centre. Laboratorier bruger en mindre kraftfuld teknik, som kun tjener til at kontrollere kvaliteten af krystaller, samt til at opnå en grov analyse af stoffer.
