Det menneskelige lymfesystem udfører en række vigtige beskyttende funktioner, der forhindrer udviklingen af patogene mikroorganismer eller vira i flydende medier, celler og væv. B-lymfocytter er ansvarlige for humoral immunitet, som med yderligere modning syntetiserer immunglobuliner (Ig). Strukturen af disse stoffer giver dig mulighed for at finde, markere og ødelægge antigener, der er kommet ind i kroppen. Hvad er kendetegnene ved molekyler?
Plasmaceller
Alle lymfeceller i den menneskelige krop er opdelt i to store grupper: T-lymfocytter og B-lymfocytter. De første er ansvarlige for cellulær immunitet, absorberer antigener i processen med fagocytose. Sidstnævntes opgave er at syntetisere specifikke antistoffer - humoral immunitet.
B-lymfocytter bestemmes i sekundære lymfoide organer (lymfeknuder, milt), og danner derefter en population af plasmaceller, som også kaldes plasmaceller. De migrerer yderligere til den røde knoglemarv, slimhinder og væv.
Plasmocytter når store størrelser (op til 20 mikron), farves basofilt, dvs. i lilla ved hjælp af farvestoffer. I centrumaf disse celler er en stor kerne med karakteristiske klumper af heterochromatin, som minder om egerne på et hjul.
Cytoplasmaet farves lysere end kernen. Det huser et kraftfuldt transportcenter, der består af det endoplasmatiske retikulum og Golgi-apparatet. AH er ret stærkt udviklet og danner cellens såkaldte lysgård.
Alle disse strukturer er rettet mod syntesen af antistoffer, der er ansvarlige for humoral immunitet. Strukturen af immunglobulinmolekylet har sine egne karakteristika, så den gradvise og højkvalitets modning af disse strukturer i synteseprocessen er vigtig.
Det er faktisk grunden til, at et så tæt netværk af EPS og Golgi-apparatet er blevet udviklet. Også det genetiske apparat af plasmaceller, indesluttet i kernen, er hovedsageligt rettet mod syntesen af antistofproteiner. Modne plasmaceller er et eksempel på en høj grad af bestemmelse, så de deler sig sjældent.
Strukturen af immunglobulinantistoffer
Disse højt specialiserede molekyler er glykoproteiner, fordi de har protein- og kulhydratdele. Vi er interesserede i skelettet af immunglobuliner.
Et molekyle består af 4 peptidkæder: to tunge (H-kæder) og to lette (L-kæder). De forbinder sig med hinanden gennem disulfidbindinger, og som et resultat kan vi observere molekylets form, der ligner en slangebøsse.
Strukturen af immunglobuliner er rettet mod at forbinde med antigener ved hjælp af specifikke Fab-fragmenter. I de frie ender af "slingshot" er hver sådan region dannet af to variable domæner: et fra tunge ogen fra lyskæden. Permanente domæner fungerer som et stillads (3 på hver tunge og en på lette kæder).
Mobiliteten af de variable ender af immunoglobulin tilvejebringes af tilstedeværelsen af et hængselområde på det sted, hvor en disulfidbinding dannes mellem to H-kæder. Dette forenkler i høj grad processen med antigen-antistof-interaktion.
Den tredje ende af molekylet, som ikke interagerer med fremmede molekyler, forbliver uovervejet. Det kaldes Fc-regionen og er ansvarlig for vedhæftningen af immunglobulin til membranerne af plasmaceller og andre celler. Forresten kan lette kæder være af to typer: kappa (κ) og lambda (λ). De er forbundet med disulfidbindinger. Der er også fem typer tunge kæder, efter hvilke forskellige typer immunglobuliner klassificeres. Disse er α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu) kæder.
Nogle antistoffer er i stand til at danne polymerstrukturer, der stabiliseres af yderligere J-peptider. Sådan dannes dimerer, trimerer, tetramerer eller pentomerer af Ig af en bestemt type.
En anden yderligere S-kæde er karakteristisk for sekretoriske immunglobuliner, hvis struktur og biokemi gør det muligt for dem at fungere i slimhinderne i munden eller tarmene. Denne ekstra kæde forhindrer naturlige enzymer i at nedbryde antistofmolekyler.
Strukturen og klasserne af immunglobuliner
De mange forskellige antistoffer i vores krop forudbestemmer variationen af humorale immunitetsfunktioner. Hver Ig-klassehar sine egne karakteristiske egenskaber, hvorved det ikke er svært at gætte deres rolle i immunsystemet.
Imunoglobulinernes struktur og funktioner er direkte afhængige af hinanden. På molekylært niveau adskiller de sig i aminosyresekvensen af den tunge kæde, hvis typer vi allerede har nævnt. Derfor er der 5 typer immunglobuliner: IgG, IgA, IgE, IgM og IgD.
Funktioner af immunglobulin G
IgG danner ikke polymerer og integreres ikke i cellemembraner. Tilstedeværelsen af en gamma-tung kæde blev afsløret i sammensætningen af molekylerne.
Et karakteristisk træk ved denne klasse er det faktum, at kun disse antistoffer er i stand til at trænge ind i placentabarrieren og danne fosterets immunforsvar.
IgG udgør 70-80 % af alle serumantistoffer, så molekylerne kan let påvises med laboratoriemetoder. I blodet er 12 g/l det gennemsnitlige indhold af denne klasse, og dette tal nås norm alt ved 12 års alderen.
Strukturen af immunglobulin G giver dig mulighed for at udføre følgende funktioner:
- Afgiftning.
- Opsonisering af antigener.
- Starter komplementmedieret cytolyse.
- Præsentation af antigen til dræberceller.
- Sikring af den nyfødtes immunitet.
Immunoglobulin A: egenskaber og funktioner
Denne klasse af antistoffer forekommer i to former: serum og sekretorisk.
I blodserumet udgør IgA 10-15 % af alle antistoffer, og dets gennemsnitlige mængdeer 2,5 g/l ved 10 års alderen.
Vi er mere interesserede i den sekretoriske form af immunoglobulin A, da omkring 60 % af molekylerne i denne klasse af antistoffer er koncentreret i kroppens slimhinder.
Strukturen af immunglobulin A er også kendetegnet ved dets variabilitet på grund af tilstedeværelsen af et J-peptid, som kan deltage i dannelsen af dimerer, trimerer eller tetramerer. På grund af dette er et sådant antistofkompleks i stand til at binde et stort antal antigener.
Under dannelsen af IgA bliver en anden komponent knyttet til molekylet - S-proteinet. Dens hovedopgave er at beskytte hele komplekset mod den ødelæggende virkning af enzymer og andre celler i det menneskelige lymfesystem.
Immunoglobulin A findes i slimhinderne i mave-tarmkanalen, genitourinary system og luftveje. IgA-molekyler omslutter antigene partikler og forhindrer derved deres adhæsion til væggene i hule organer.
Funktionerne af denne klasse af antistoffer er som følger:
- Neutralisering af antigener.
- Den første barriere for alle humorale immunitetsmolekyler.
- Opsoniser og mærk antigener.
Immunoglobulin M
Repræsentanter for IgM-klassen er kendetegnet ved store molekylstørrelser, da deres komplekser er pentamerer. Hele strukturen er understøttet af et J-protein, og rygraden i molekylet er de tunge kæder af nu-typen.
Den pentamere struktur er karakteristisk for den sekretoriske form af dette immunglobulin, men der er også monomerer. Sidstnævnte er fastgjort til membranerB-lymfocytter, der hjælper celler med at detektere patogene elementer i kropsvæsker.
Kun 5-10 % er IgM i blodserum, og dets indhold overstiger i gennemsnit ikke 1 g/l. Antistoffer af denne klasse er de ældste i evolutionære termer, og de syntetiseres kun af B-lymfocytter og deres forstadier (plasmocytter er ikke i stand til dette).
Antallet af antistoffer M stiger hos nyfødte, fordi. dette er en faktor i den intense sekretion af IgG. Sådan stimulering har en positiv effekt på udviklingen af barnets immunitet.
Strukturen af immunglobulin M tillader det ikke at krydse placentabarriererne, så påvisningen af disse antistoffer i føtale væsker bliver et signal om en krænkelse af metaboliske mekanismer, en infektion eller en defekt i placenta.
IgM-funktioner:
- Neutralisering.
- Opsonisering.
- Aktivering af komplementafhængig cytolyse.
- Danning af immunitet hos den nyfødte.
Funktioner af immunglobulin D
Denne type antistoffer er blevet undersøgt lidt, så deres rolle i kroppen er ikke fuldt ud forstået. IgD forekommer kun i form af monomerer; i blodserum udgør disse molekyler ikke mere end 0,2 % af alle antistoffer (0,03 g/l).
Hovedfunktionen af immunoglobulin D er modtagelse i membranen af B-lymfocytter, men kun 15% af hele populationen af disse celler har IgD. Antistoffer fæstnes ved hjælp af Fc-terminalen af molekylet, og tunge kæder tilhører delta-klassen.
Struktur og funktionerimmunglobulin E
Denne klasse udgør en lille del af alle serumantistoffer (0,00025%). IgE, også kendt som reagin, er stærkt cytofile: monomererne af disse immunglobuliner er knyttet til membranerne af mastceller og basofiler. Som følge heraf påvirker IgE produktionen af histamin, hvilket fører til udvikling af inflammatoriske reaktioner.
Epsilon-type tunge kæder er til stede i strukturen af immunglobulin E.
På grund af den lille mængde er disse antistoffer meget vanskelige at påvise ved laboratoriemetoder i blodserum. Forhøjet IgE er et vigtigt diagnostisk tegn på allergiske reaktioner.
Konklusioner
Strukturen af immunglobuliner påvirker direkte deres funktioner i kroppen. Humoral immunitet spiller en stor rolle i at opretholde homeostase, så alle antistoffer skal fungere klart og glat.
Indholdet af alle Ig-klasser er strengt defineret for mennesker. Eventuelle ændringer registreret i laboratoriet kan være årsagen til udviklingen af patologiske processer. Dette er, hvad læger bruger i deres praksis.
