Catalase er et enzym, der findes i næsten alle levende organismer. Dens hovedfunktion er at katalysere nedbrydningsreaktionen af hydrogenperoxid til stoffer, der er uskadelige for kroppen. Catalase er af stor betydning for cellernes liv, da det beskytter dem mod ødelæggelse af reaktive oxygenarter.
Generelle oplysninger
Enzymet katalase tilhører oxidoreduktaser, en bred klasse af enzymer, der katalyserer overførslen af elektroner fra et reducerende (donor) molekyle til et oxiderende (acceptor) molekyle.
Den optimale pH for katalase til at virke i den menneskelige krop er omkring 7, dog ændres reaktionshastigheden ikke væsentligt ved hydrogenværdier fra 6,8 til 7,5. Den optimale pH for andre katalaser varierer fra 4 til 11, afhængigt af typen af organisme. Den optimale temperatur varierer også, for en person er den omkring 37o C.
Catalase er et af de hurtigste enzymer. Kun et molekyle af det er i stand til at omdanne millioner af brintoveriltemolekyler til vand og ilt i løbet af få minutter.giv mig et sekund. Fra et enzymologisk synspunkt betyder det, at enzymet katalase er karakteriseret ved et stort antal omsætninger.
Enzymstruktur
Catalase er en tetramer af fire polypeptidkæder, som hver er mere end 500 aminosyrer lange. Enzymet har fire grupper af porfyritisk hæm, takket være hvilket det reagerer med reaktive oxygenarter. Oxideret hæm er den protetiske gruppe af katalase.
Opdagelseshistorik
Catalase var ikke kendt af videnskabsmænd før 1818, da Louis Jacques Tenard, kemikeren, der opdagede hydrogenperoxid i levende celler, foreslog, at dets ødelæggelse skyldtes virkningen af et tidligere ukendt biologisk stof.
I 1900 opfandt den tyske kemiker Oscar Löw først udtrykket "katalase" for at henvise til det mystiske peroxid-nedbrydende stof. Han formåede også at besvare spørgsmålet om, hvor enzymet katalase er indeholdt. Som et resultat af talrige eksperimenter afslørede Oscar Lev, at dette enzym er karakteristisk for næsten alle dyre- og planteorganismer. I en levende celle, som mange andre enzymer, findes katalase i peroxisomer.
I 1937 blev katalase først krystalliseret fra okselever. I 1938 blev enzymets molekylvægt bestemt - 250 kDa. I 1981 afbildede videnskabsmænd den tredimensionelle struktur af bovin katalase.
Katalyse af hydrogenperoxid
På trods af at brintoverilte eret produkt af mange normale metaboliske processer, det er ikke uskadeligt for kroppen.
For at forhindre ødelæggelse af celler og væv skal brintoverilte hurtigt omdannes til et andet, mindre farligt stof for kroppen. Enzymet katalase udfører præcis denne opgave - det nedbryder et peroxidmolekyle til to vandmolekyler og et oxygenmolekyle.
Nedbrydningsreaktionen af hydrogenperoxid i levende væv:
2 H2O2 → 2 H2O + O 2
Den molekylære mekanisme for nedbrydning af hydrogenperoxid af enzymet katalase er endnu ikke blevet præcist undersøgt. Det antages, at reaktionen foregår i to trin - i det første trin binder jern i protesegruppen af katalase til iltatomet i peroxidet, og et molekyle vand frigives. I det andet trin reagerer den oxiderede hæm med et andet hydrogenperoxidmolekyle, hvilket resulterer i dannelsen af endnu et vandmolekyle og et oxygenmolekyle.
På grund af denne virkning af enzymet katalase på hydrogenperoxid er tilstedeværelsen af dette aktive stof i vævsprøver let at bestemme. For at gøre dette er det nok at tilføje en lille mængde hydrogenperoxid til testprøven og observere reaktionen. Tilstedeværelsen af enzymet er angivet ved dannelsen af iltbobler. Denne reaktion er god, fordi den ikke kræver noget særligt udstyr eller instrumenter - den kan observeres med det blotte øje.
Det er værd at bemærke, at ionethvert tungmetal kan fungere som en ikke-konkurrerende katalasehæmmer. Derudover opfører det velkendte cyanid sig som en kompetitiv hæmmer af katalase, hvis der er meget brintoverilte i vævene. Arsenater spiller rollen som aktivatorer.
Application
Katalase-enzymets nedbrydende virkning på hydrogenperoxid har fundet anvendelse i fødevareindustrien - ved hjælp af dette enzym fjernes mælken H2 O 2 før man laver ost. En anden anvendelse er speciel fødevareemballage, der beskytter produkter mod oxidation. Catalase bruges også i tekstilindustrien til at fjerne hydrogenperoxid fra stoffer.
Det bruges i små mængder til kontaktlinsehygiejne. Nogle desinfektionsmidler indeholder hydrogenperoxid, og katalase bruges til at nedbryde denne forbindelse, før linserne genbruges.
Aktivitet
Aktiviteten af enzymet katalase afhænger af kroppens alder. I unge væv er enzymets aktivitet meget højere end i gamle. Med alderen, både hos mennesker og dyr, falder katalaseaktiviteten gradvist som følge af ældning af organer og væv.
Ifølge en nylig undersøgelse er et fald i katalaseaktivitet en af de mulige årsager til grånende hår. Hydrogenperoxid dannes konstant i menneskekroppen, men skader ikke - katalase nedbryder det hurtigt. Men hvis niveauet af dette enzym reduceres, er det indlysende, at ikke al hydrogenperoxid katalyseres af enzymet. Således bleger det håret indefra og opløsesnaturlige farvestoffer. Denne uventede opdagelse bliver nu testet af forskere og kan spille en rolle i udviklingen af lægemidler, der stopper grånende hår.